未切割的1型人类免疫缺陷病毒（HIV-1）包膜（Env）糖蛋白gp160的差异性行为

内容形式：摘要译文

人类免疫缺陷病毒1型（HIV-1）的包膜糖蛋白（Env）通过协调宿主细胞受体识别与膜融合，在病毒入侵过程中发挥重要作用。Env以同源三聚体前体gp160的形式合成，随后被切割为gp120和gp41亚基。尽管膜融合需要经过切割的Env，但未经切割的Env仍大量存在于HIV-1感染细胞的表面。既往研究表明，未经切割的Env在构象上比切割后的形式更为灵活，因此，研究其动力学特性对于更全面地理解HIV-1 Env的结构景观具有重要意义。本研究采用微秒级全原子分子动力学（MD）模拟，表征了两种先前被归为同一构象状态的未经切割的HIV-1 Env结构的动力学特性。结果揭示了这两种结构在构象行为上的差异，包括集体运动、荧光共振能量转移（FRET）分布以及三聚体对称性方面的差异。这些发现从分子层面深化了对未经切割的HIV-1 Env结构可塑性的认识，并强调了同一构象状态下的不同结构也可表现出不同的动力学行为。

关键词：HIV-1包膜糖蛋白 · 未切割gp160 · 分子动力学模拟 · 构象动力学 · 结构可塑性 · 三聚体对称性

原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.10.14.759227v1?rss=1