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抗冻蛋白和抗冻肽附着于冰晶表面并抑制其生长，从而产生非依数性冰点降低。AFP6 是冬鲆（*Pseudopleuronectes americanus*）血清中的主要抗冻肽。该肽由37个氨基酸残基组成，具有两亲性α螺旋结构，可溶于水；然而，其与冰结合的表面是螺旋的疏水侧。本研究的肽建模结果表明，该肽可能形成反平行二聚体，使螺旋的疏水面埋藏其中，这与两亲性螺旋的一般行为相符。因此，我们采用体积排阻色谱、化学交联和计算机模拟，考察了重组非酰胺化形式和合成酰胺化形式的AFP6在水溶液中的寡聚化情况。非酰胺化AFP6经交联后进行变性电泳，出现迁移较慢、符合二聚体特征的条带；而酰胺化形式和一种重组突变体还出现了提示三聚体和四聚体存在的条带。在多种溶液条件下，非酰胺化AFP6交联后，以符合单体和二聚体特征的条带为主，另有少量肽组装成四聚体大小的复合物；然而，经碳酸氢钠处理的AFP6中似乎不存在这些较大的寡聚体。分离得到的非酰胺化AFP6寡聚体产生的冰晶形态和热滞后效应与未分级肽相当，表明它们与冰的相互作用相似。这是首个被证明对冰相互作用没有影响的AFP寡聚体。相反，寡聚化可能有助于这种两亲性α螺旋肽在水溶液中提高溶解度。
vewart{at}dal.ca
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抗冻蛋白和抗冻肽会吸附在冰晶表面并抑制其生长，从而产生非依数性冰点降低。AFP6 是冬鲽（*Pseudopleuronectes americanus*）血清中的主要抗冻肽。这种由 37 个氨基酸残基组成的两亲性 α 螺旋肽可溶于水；然而，其与冰结合的表面是螺旋的疏水侧。本研究中的肽建模结果表明，AFP6 可能形成反平行二聚体，使螺旋的疏水面埋藏其中，这与两亲性螺旋的一般行为一致。因此，本研究采用体积排阻色谱、化学交联和计算机模拟，考察了重组非酰胺化形式和合成酰胺化形式的 AFP6 在水溶液中的寡聚化情况。非酰胺化 AFP6 交联后再经变性电泳，出现了迁移较慢、与二聚体相符的条带；而酰胺化形式和一种重组突变体还出现了提示三聚体和四聚体存在的条带。在多种溶液条件下，非酰胺化 AFP6 交联后主要出现与单体和二聚体相符的条带，另有少量肽组装成四聚体大小的结构；然而，用碳酸氢钠处理的 AFP6 中似乎没有这些较大的寡聚体。分离得到的非酰胺化 AFP6 寡聚体产生的冰晶形态和热滞后效应与未经分级的肽相当，表明它们与冰的相互作用相似。这是首个被证明不影响其与冰相互作用的 AFP 寡聚体。相反，寡聚化可能提高这种两亲性肽的溶解度。
水溶液中的 α 螺旋肽。
利益冲突声明
作者声明不存在利益冲突。
已声明的资助方信息
自然科学与工程研究理事会
，RGPIN 05121-17
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发布于 2026 年 9 月 28 日。
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冬季鲽鱼一种小型 I 型抗冻蛋白的天然寡聚化
Lara L.
Virgilio
，
Avend
Omar
，
Xing Jian
Chang
，
Jordan
Stolow
，
Min
Lee
，
Abiaz
Hossain
，
Bethany
Kiradziev
，
Kathryn Vanya
Ewart
bioRxiv
2026.09.25.754443；
doi：
https://doi.org/10.64898/2026.09.25.754443
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Min
Lee
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Bethany
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2026.09.25.754443；
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https://doi.org/10.64898/2026.09.25.754443
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关键词：抗冻蛋白 · AFP6 · 寡聚化 · 蛋白质相互作用 · 冰结合 · 热滞后效应
原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.09.25.754443v1?rss=1