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探索噬菌体的结构多样性对于理解噬菌体生物学及推动噬菌体疗法的发展至关重要。本研究解析了噬菌体Jabs的冷冻电子显微镜结构，据我们所知，首次提供了感染多重耐药人类病原体脓肿分枝杆菌的噬菌体的高分辨率结构。尽管Jabs呈现出长尾噬菌体的典型组织形式，其病毒粒子却兼具多种非同寻常的结构特征。其T=9二十面体衣壳由两种不同的主要衣壳蛋白组装而成，其中一种形成六聚体壳粒，另一种形成五聚体壳粒，揭示了二十面体噬菌体中前所未见的衣壳组装策略。由约1,700个二硫键构成的广泛网络不仅稳定了各个结构组分，还通过共价连接将衣壳、连接体、尾部和黏附装置整合为一个连续的组装体。在尾部远端，一个精细复杂且构象动态变化的黏附装置包含多种候选受体结合蛋白，这些蛋白以复杂的多结构域架构组织起来，其中包括碳水化合物结合模块，以及与感染乳酸菌的噬菌体受体结合蛋白相似的β-夹心异源三聚体和同源三聚体。综上，这些发现拓展了我们对噬菌体结构多样性的认识，并为研究噬菌体与宿主的相互作用及指导治疗性噬菌体的工程改造提供了框架。
感染多重耐药病原体脓肿分枝杆菌的噬菌体 Jabs 的冷冻电子显微镜结构 | bioRxiv
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感染多重耐药病原体脓肿分枝杆菌的噬菌体 Jabs 的冷冻电子显微镜结构
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探索噬菌体
结构多样性对于理解噬菌体生物学以及推动噬菌体疗法的发展至关重要。在此，我们解析了噬菌体 Jabs 的冷冻电子显微镜结构，据我们所知，这是首次以高分辨率揭示感染多重耐药人类病原体脓肿分枝杆菌的噬菌体结构。尽管 Jabs 呈现长尾噬菌体的典型组织形式，其病毒粒子却兼具多种不寻常的结构特征。其 T=9 二十面体衣壳由两种不同的主要衣壳蛋白组装而成，其中一种形成六聚体，另一种形成五聚体，揭示了二十面体噬菌体中一种前所未见的衣壳组装策略。由约 1,700 个二硫键构成的广泛网络不仅稳定了各个结构组分，还通过共价连接将衣壳、连接器、尾部和黏附装置整合为一个连续的组装体。在尾部远端，一个精巧且构象动态变化的黏附装置包含多种候选受体结合蛋白，这些蛋白形成复杂的多结构域架构，包括碳水化合物结合模块，以及与感染乳酸菌的噬菌体受体结合蛋白相似的 β-夹心结构异源三聚体和同源三聚体。总体而言，这些发现拓展了我们对噬菌体结构多样性的认识，并为研究噬菌体与宿主的相互作用以及指导治疗性噬菌体的工程改造提供了框架。
利益冲突声明
作者声明不存在利益冲突。
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Vaincre la Mucoviscidose
，RF20230503223
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本预印本的版权持有人为作者／资助方，其已授予 bioRxiv 永久展示本预印本的许可。
本预印本依据以下许可协议提供：
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Adeline
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2026.07.24.740622;
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感染耐多药病原体脓肿分枝杆菌的噬菌体 Jabs 的冷冻电子显微镜结构
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2026.07.24.740622;
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https://doi.org/10.64898/2026.07.24.740622
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关键词：噬菌体Jabs · 脓肿分枝杆菌 · 冷冻电镜结构 · 衣壳组装 · 二硫键网络 · 受体结合蛋白
原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.07.24.740622v1?rss=1