阿斯加德古菌来源的十二聚体双铁蛋白折叠蛋白结构

内容形式：摘要译文

铁蛋白是遍布生命树各界的铁稳态蛋白，可形成具有八面体（4-3-2）对称性的保守24亚基笼状结构。新型铁蛋白及铁蛋白样蛋白不断被发现，例如形成较小的12亚基壳体的小型细菌铁蛋白，以及具有亚铁氧化酶活性但不形成壳体的双铁蛋白折叠蛋白。在此，我们介绍了来自阿斯加德古菌的双铁蛋白折叠蛋白，并将其命名为dFTN；同时解析了一个代表性蛋白——来自候选种Candidatus Heimdallarchaeum endolithica——的冷冻电镜结构。该蛋白形成具有四面体（2-3）对称性的十二聚体壳体。N端结构域（NTD）与C端结构域（CTD）由一段有序连接区相连，二者之间具有二重旋转伪对称性。在经典铁蛋白中形成四重通道的C端α螺旋（螺旋E），在dFTN中重新定位为铁蛋白结构域5条α螺旋中的第2条；NTD中的两条此类螺旋与CTD中的两条螺旋共同构成一个具有伪四重对称性的结构元件。NTD形成四个三重通道，CTD则形成另外四个此类通道。dFTN中铁蛋白结构域的整体排列与经典铁蛋白壳体中的原聚体相似。总之，我们的发现拓展了已知铁蛋白家族蛋白的范围，并为理解阿斯加德古菌的铁代谢提供了新见解。

关键词：阿斯加德古菌 · 双铁蛋白折叠蛋白 · 十二聚体壳体 · 冷冻电镜 · 铁代谢

原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.08.25.747088v1?rss=1