原核生物肌动蛋白同源蛋白的丝内核苷酸交换

由 root 提交于 周六, 10/17/2026 - 00:05
摘要

聚合与解聚支配着细胞骨架蛋白的细胞功能。在肌动蛋白和微管蛋白等典型的核苷酸依赖性聚合物中,核苷酸交换发生于可溶性亚基中,而不发生于完整的原丝内部。相比之下,原核生物肌动蛋白同源蛋白 MreB 的组装动力学及其对核苷酸的依赖性仍知之甚少,而 MreB 聚合形成膜相关丝状结构对于细菌细胞形态建成至关重要。我们利用全内反射荧光显微镜和高速原子力显微镜,实时监测了 MreB 在支撑脂质双层上的组装过程。ATP 结合触发 MreB 在含心磷脂的膜上聚合,形成对称延伸的成对丝状结构。ATP 水解发生于丝状结构内部,并促进其从末端解聚;与此同时,丝状结构内部持续发生的核苷酸交换调节着其在膜上的稳定性。MreB 丝状结构内部的核苷酸循环界定了一类新的生物聚合物行为,并揭示了调控肌动蛋白同源蛋白组装动力学的机制在进化上的分化。

4

德累斯顿莱布尼茨聚合物研究所(IPF),德累斯顿马克斯·贝格曼生物材料中心(MBC);

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Caroline Peron-Cane

1

巴黎-萨克雷大学、法国国家农业、食品与环境研究院(INRAE)、巴黎高科农业学院、Micalis 研究所;

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Antoine Jegou

5

巴黎西岱大学、法国国家科学研究中心(CNRS)、雅克·莫诺研究所;

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Richard W. Wong

2

金泽大学 WPI 纳米生命科学研究所;

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Arnaud Chastanet

1

巴黎-萨克雷大学、法国国家农业、食品与环境研究院(INRAE)、巴黎高科农业学院、Micalis 研究所;

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Alphee Michelot

6

艾克斯-马赛大学、法国国家科学研究中心(CNRS)、发育生物学研究所(IBDM)、图灵生命系统中心;法国国家科学研究中心力学生物学与医学桥接国际研究实验室(IRL 3639),新加坡国立大学力学生物学研究所

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Rut Carballido-Lopez

1

巴黎-萨克雷大学、法国国家农业、食品与环境研究院(INRAE)、巴黎高科农业学院、Micalis 研究所;

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聚合与解聚调控着细胞骨架蛋白的细胞功能。在肌动蛋白和微管蛋白等典型的核苷酸依赖性聚合物中,核苷酸交换发生于可溶性

亚基中,而非完整的原丝内部。相比之下,原核生物肌动蛋白同源蛋白 MreB 的组装动力学及其对核苷酸的依赖性仍知之甚少;MreB 聚合形成膜相关丝状结构,这一过程对细菌细胞形态发生至关重要。我们利用全内反射荧光显微镜和高速原子力显微镜,实时监测了 MreB 在支撑脂质双层上的组装过程。ATP 结合触发 MreB 在含心磷脂的膜上聚合,形成对称延伸的成对丝状结构。ATP 水解发生于丝状结构内部,并促进其从末端解聚;与此同时,丝状结构内部持续进行的核苷酸交换调节了其在膜上的稳定性。MreB 丝状结构内部的核苷酸循环界定了一类新的生物聚合物行为,并凸显了调控肌动蛋白同源蛋白组装动力学的机制在进化上的分化。

利益冲突声明

作者声明不存在利益冲突。

已声明的资助方信息

欧洲研究理事会

,ERC 829 CoG,编号 772178(R.C.L.)

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发布于 2026 年 7 月 25 日。

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Ingrid E.

Adriaans

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Cyrille

Billaudeau

,

Charlene

Cornilleau

,

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Lim

,

Celine

Dinet

,

Lars D.

Renner

,

Caroline

Peron-Cane

,

Antoine

Jegou

,

Richard W.

Wong

,

Arnaud

Chastanet

,

Alphee

Michelot

,

Rut

Carballido-Lopez

bioRxiv

2026.07.24.740542;

doi:

https://doi.org/10.64898/2026.07.24.740542

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原核生物肌动蛋白同源蛋白的丝内核苷酸交换

Ingrid E.

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Lars D.

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Peron-Cane

,

Antoine

Jegou

,

Richard W.

Wong

,

Arnaud

Chastanet

,

Alphee

Michelot

,

Rut

Carballido-Lopez

bioRxiv

2026.07.24.740542;

doi:

https://doi.org/10.64898/2026.07.24.740542

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关键词:MreB · 原核细胞骨架 · 核苷酸交换 · 膜相关丝状结构 · 组装动力学

原文链接:https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.07.24.740542v1?rss=1