线粒体-内质网接触位点（MERCS）已成为细胞器生物学的核心枢纽，参与脂质、Ca2+乃至蛋白质前体的交换。在发生线粒体功能障碍时，内质网驻留蛋白VAPB与线粒体外膜蛋白RMDN3（PTPIP51）之间的接触增强，但尽管线粒体自噬持续进行，稳定这一连接的机制仍有待阐明。在此，我们开发了一种基于splitAPEX2的邻近生物素化工具，用于评估VAPB与RMDN3之间的相互作用。我们发现，线粒体去极化诱导的激酶PINK1被激活后，会使RMDN3的T160位点发生磷酸化；在存在线粒体去极化的情况下，这一磷酸化是增强RMDN3与VAPB相互作用所必需的。对RMDN3-VAPB介导的MERCS蛋白质组进行质谱分析发现，这些接触位点还包含过氧化物酶体蛋白，且在线粒体去极化期间，其蛋白质组组成保持稳定。
PINK1 稳定 RMDN3-VAPB 相互作用，但不改变线粒体-内质网接触位点的分布格局 | bioRxiv
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PINK1 稳定 RMDN3-VAPB 相互作用，但不改变线粒体-内质网接触位点的分布格局
Alina Rühmkorf、Alexander Zorn、Jerome Duschek、Maria Georgina Herrera、Sophie Kratzert Levantovsky、Regina Feederle、Fereniki Moschogiannaki、Konstanze F Winklhofer、Christian Behrends、Angelika B Harbauer
doi：
https://doi.org/10.64898/2026.07.21.739757
Alina Rühmkorf¹
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1
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angelika.harbauer{at}bi.mpg.de
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线粒体-内质网接触位点（MERCS）已成为细胞器生物学的核心枢纽，参与脂质、Ca2+，甚至蛋白质前体的交换。在发生线粒体功能障碍时，内质网驻留蛋白 VAPB 与线粒体外膜蛋白 RMDN3（PTPIP51）之间的接触会增加，但尽管线粒体自噬持续进行，维持这一连接稳定的机制仍有待确定。在本研究中，我们开发了一种基于 splitAPEX2 的邻近生物素化工具，用于评估 VAPB 与 RMDN3 的相互作用。我们发现，线粒体去极化诱导激酶 PINK1 的激活会导致 RMDN3 在 T160 位点发生磷酸化；在线粒体去极化存在的情况下，这一磷酸化对于增强其与 VAPB 的相互作用是必需的。对 RMDN3-VAPB MERCS 蛋白质组进行质谱分析显示，这些接触位点还包含过氧化物酶体蛋白，并且在发生线粒体去极化期间，其蛋白质组组成仍保持稳定。
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发表于2026年7月23日。
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Fereniki Moschogiannaki，
Konstanze F Winklhofer，
Christian Behrends，
Angelika B Harbauer
bioRxiv
2026.07.21.739757；
doi：
https://doi.org/10.64898/2026.07.21.739757
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PINK1稳定RMDN3-VAPB相互作用，而不改变线粒体-内质网接触位点的分布
Alina Rühmkorf，
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Sophie Kratzert Levantovsky，
Regina Feederle，
Fereniki Moschogiannaki，
Konstanze F Winklhofer，
Christian Behrends，
Angelika B Harbauer
bioRxiv
2026.07.21.739757；
doi：
https://doi.org/10.64898/2026.07.21.739757
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关键词：线粒体-内质网接触位点 · PINK1激酶 · RMDN3-VAPB相互作用 · 线粒体去极化 · 邻近生物素化 · 细胞器接触蛋白质组
原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.07.21.739757v1?rss=1