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嗜热细菌脂肪酶必须兼具结构稳定性与界面激活所需的构象柔性，但其金属结合位点的局部组织方式仍未得到充分理解。本研究测定了来源于 Geobacillus kaustophilus 的 I.5 家族脂肪酶（GkLip）的两种 X 射线晶体结构。分辨率为 2.47 Å 的正交晶系模型在保守金属结合位点处含有一个 Ca²⁺ 离子；而分辨率为 2.30 Å 的各向异性三斜晶系模型包含四条彼此不等价的蛋白质链，均未建模 Ca²⁺ 离子。GkLip 保留了典型的 α/β 水解酶折叠、Ser114-Asp318-His359 催化三联体、Phe17/Gln115 氧阴离子穴区域、延伸的盖结构以及保守的 Zn²⁺ 结合位点。在正交晶系结构中，Gly287、Glu361、Asp366 和 Pro367 参与形成 Ca²⁺ 配位环境。含 Ca²⁺ 结构中的 Pro367 呈 Cγ-endo 环戊烷环构象；三个不含 Ca²⁺ 的蛋白质链也呈 endo 构象，而另一个链则呈 Cγ-exo 构象。不含 Ca²⁺ 的结构中同时存在 Pro367 的两种环戊烷环构象，这与钙优先稳定预先存在且兼容配位的构象相一致。以 Arg35 为中心的直接接触及水介导接触网络进一步支持了这一局部组织特征。与序列同一性达 94% 的开放态 G. thermocatenulatus 脂肪酶相比，尽管蛋白质核心高度保守，盖结构仍发生了显著重排。总体而言，这些结构揭示，在高度保守的嗜热脂肪酶骨架中，钙结合区域存在局部构象变异。
钙相关的 Pro367 环形皱褶支持嗜热脂肪酶中的构象选择 | bioRxiv
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Hasan Demirci
doi：
https://doi.org/10.64898/2026.10.06.756949
M. Sait Eyerci
1
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嗜热细菌脂肪酶必须兼具结构稳定性与界面激活所需的构象灵活性，但其金属结合位点的局部组织方式尚未得到充分理解。在本研究中，我们测定了该……的两种 X 射线晶体结构】【。
来自嗜热脂肪地芽孢杆菌（*Geobacillus kaustophilus*，GkLip）的 I.5 家族脂肪酶。2.47 Å 的正交晶系模型在保守金属结合位点包含一个 Ca²⁺ 离子；而 2.30 Å 的各向异性三斜晶系模型包含四条彼此不等价的蛋白质链，均未建模 Ca²⁺ 离子。GkLip 保留了典型的 α/β 水解酶折叠、Ser114-Asp318-His359 催化三联体、Phe17/Gln115 氧阴离子孔区域、延伸的盖结构，以及保守的 Zn²⁺ 结合位点。在正交晶系结构中，Gly287、Glu361、Asp366 和 Pro367 参与形成 Ca²⁺ 配位环境。含 Ca²⁺ 结构中的 Pro367 采取 Cγ-endo 环戊烷环折叠构象；无 Ca²⁺ 结构中的三条链也采取 endo 构象，另一条则采取 Cγ-exo 构象。无 Ca²⁺ 结构中同时存在 Pro367 的两种环折叠状态，这与钙优先稳定一种预先存在且适于配位的构象相一致。以 Arg35 为中心的直接接触和水介导接触网络进一步支持了这一局部组织特征。与序列同一性达 94% 的开放态 *G. thermocatenulatus* 脂肪酶相比，尽管蛋白质核心高度保守，其盖结构仍发生了显著重排。总体而言，这些结构揭示：在高度保守的嗜热脂肪酶骨架中，钙结合区域存在局部构象变异。
利益冲突声明
作者声明不存在利益冲突。
脚注
https://doi.org/10.2210/pdb45HU/pdb
https://doi.org/10.2210/pdb45IY/pdb
https://doi.org/10.5281/zenodo.22662843
基金信息声明
TÜBİTAK，1919B012506377
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发布于 2026 年 10 月 8 日。
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《钙相关的 Pro367 环折叠支持嗜热脂肪酶中的构象选择》
M. Sait Eyerci、Ahmet Tulek、F. Inci Ozdemir、Gozde Sukur、Hasan Demirci
bioRxiv
2026.10.06.756949；
doi：https://doi.org/10.64898/2026.10.06.756949
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《钙相关的 Pro367 环折叠支持嗜热脂肪酶中的构象选择》
M. Sait Eyerci、Ahmet Tulek、F. Inci Ozdemir、Gozde Sukur、Hasan Demirci
bioRxiv
2026.10.06.756949；
doi：https://doi.org/10.64898/2026.10.06.756949
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关键词：嗜热脂肪酶 · 钙离子结合 · Pro367环戊烷构象 · 构象选择 · X射线晶体学
原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.10.06.756949v1?rss=1