磷酸化诱导水稻铵转运蛋白AMT1;1失活的结构基础

由 root 提交于 周四, 10/15/2026 - 15:55
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植物对铵(NH₄⁺)的吸收和转运由铵转运蛋白(AMT)介导,其活性受到磷酸化的严格调控,以防止铵过量流入及毒性积累。然而,磷酸化介导的失活机制具有独特性,迄今尚不明确。在此,我们报道了水稻(Oryza sativa)铵转运蛋白OsAMT1;1野生型及其磷酸化模拟突变体T452D的冷冻电镜结构。OsAMT1;1形成稳定的同源三聚体,其保守基序证实了AMT/MEP/Rh超家族具有共同的转运机制。我们的结构分析表明,T452D磷酸化模拟突变可稳定细胞内盐桥网络,并使通道维持关闭状态。在此状态下,胞内环ICL5将充当疏水塞的Leu360残基定位于胞质侧出口附近,从而封堵通道出口并使其丧失功能互补能力。我们的研究阐明了植物AMT1亚家族由磷酸化诱导的失活机制,为营养物质吸收的翻译后调控提供了结构范式。

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https://doi.org/10.64898/2026.10.12.758405

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植物中铵(NH₄⁺)的吸收和转运由……介导

铵转运蛋白(AMTs)受到磷酸化的严格调控,以防止铵的过量流入及其毒性积累。然而,磷酸化介导的失活机制具有独特性,且尚不明确。在此,我们报道了水稻(Oryza sativa)铵转运蛋白 OsAMT1;1 野生型及其磷酸化模拟突变体 T452D 的冷冻电镜结构。OsAMT1;1 形成稳定的同源三聚体,其保守基序证实了 AMT/MEP/Rh 超家族具有共同的转运机制。我们的结构分析表明,T452D 磷酸化模拟突变可稳定胞内盐桥网络,并使通道维持关闭状态。在该状态下,ICL5 环将疏水性栓塞残基 Leu360 定位于靠近胞质侧出口的位置,从而封堵通道出口,并使其丧失功能互补能力。我们的研究阐明了植物 AMT1 亚家族由磷酸化诱导的失活机制,为营养物质吸收的翻译后调控提供了结构范式。

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作者声明不存在利益冲突。

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关键词:水稻铵转运蛋白 · 磷酸化调控 · 冷冻电镜结构 · 通道失活 · 盐桥网络 · 翻译后调控

原文链接:https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.10.12.758405v1?rss=1