核内共生菌 Holospora obtusa 借助感染型侵入尖端侵入尾草履虫（Paramecium caudatum）的宏核；该侵入尖端含有一种主要的 89 kDa 周质蛋白，被认为与逃离宿主消化液泡及侵入宏核有关。基于序列的分析将该蛋白归入 Holospora 特有的蛋白家族，并预测其包含一个 N 端膜锚定模块和一个较长的 C 端 α 螺旋区域。通过 AlphaFold2 建模及后续分子动力学模拟，研究表明其 C 端区域形成反平行、类似血影蛋白重复的螺旋溶胶体，其中包含一个局部的三螺旋卷曲螺旋结构。该蛋白具有较大的 pH 依赖性电荷差异：与 pH 7 相比，在 pH 4 时净电荷增加 55 个单位。在这两个 pH 条件下分别进行的独立模拟显示，主要差异在于 N 端核心区与 C 端杆状区的相对取向；DynDom 将其描述为围绕以 Gly291 为中心的铰链发生约 35 度的刚体旋转。然而，附近的谷氨酸残基（Glu273、Glu275 和 Glu302）均未形成 pH 依赖性盐桥，也未能确定导致构象差异的特定质子化依赖性相互作用。尽管如此，我们仍提出一个可检验的假设：消化液泡酸化可能促使该蛋白发生这种重新取向，从而使 N 端膜锚定模块在细菌表面重新定位，作为逃离液泡的早期步骤。
Holospora obtusa 89-kDa 入侵尖端蛋白的预测结构：提示其发生 pH 依赖性构象变化
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Holospora obtusa 89-kDa 入侵尖端蛋白的预测结构：提示其发生 pH 依赖性构象变化
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Yasuhiro Takenaka、Toshiyuki Murai、Toru Nakatsu、Yasushi Shigeri、Masahiro Fujishima
doi：
https://doi.org/10.64898/2026.10.08.757700
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草履虫（*Paramecium caudatum*）的大核内共生菌 *Holospora obtusa* 利用一种……侵入大核。
含有一种主要的 89 kDa 周质蛋白的感染型侵入端，该蛋白被认为参与逃离宿主消化液泡和侵入大核。基于序列的分析将该蛋白归入 Holospora 特有的蛋白家族，并预测其具有 N 端膜锚定模块和长段 α 螺旋 C 端区域。通过 AlphaFold2 建模并结合分子动力学分析，结果表明 C 端区域形成一种反平行、类似血影蛋白重复序列的螺旋溶胶结构，其中含有一个局部三螺旋卷曲螺旋。该蛋白的电荷随 pH 变化显著：pH 4 时的正电荷比 pH 7 时多 55 个电荷单位。在这两个 pH 条件下进行的独立模拟显示，主要差异在于 N 端核心与 C 端杆状结构的相对取向。DynDom 将其描述为一次约 35° 的刚体旋转，旋转铰链中心位于 Gly291。然而，附近的谷氨酸残基（Glu273、Glu275 和 Glu302）均未形成 pH 依赖性盐桥，也未能确定导致构象差异的特定质子化依赖性相互作用。尽管如此，我们仍提出一个可检验的假设：消化液泡酸化可能促进这种重新取向，从而使 N 端膜锚定模块在细菌表面重新定位，成为逃离液泡的早期步骤。
利益冲突声明
作者声明不存在利益冲突。
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该文依据 CC-BY-NC-ND 4.0 国际许可协议提供。
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圆尾霍尔斯波拉菌（Holospora obtusa）是草履虫（Paramecium caudatum）的核内共生菌；其 89 kDa 入侵尖端蛋白的预测结构提示存在 pH 依赖性构象变化
Yasuhiro Takenaka，Toshiyuki Murai，Toru Nakatsu，Yasushi Shigeri，Masahiro Fujishima
bioRxiv
2026.10.08.757700；
doi：https://doi.org/10.64898/2026.10.08.757700
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圆尾霍尔斯波拉菌（Holospora obtusa）是草履虫（Paramecium caudatum）的核内共生菌；其 89 kDa 入侵尖端蛋白的预测结构提示存在 pH 依赖性构象变化
Yasuhiro Takenaka，Toshiyuki Murai，Toru Nakatsu，Yasushi Shigeri，Masahiro Fujishima
bioRxiv
2026.10.08.757700；
doi：https://doi.org/10.64898/2026.10.08.757700
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关键词：Holospora obtusa · 侵入尖端蛋白 · AlphaFold2结构预测 · 分子动力学模拟 · pH依赖性构象变化
原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.10.08.757700v1?rss=1