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翻译后修饰通常在酶的调控下发生，用于调节蛋白质活性或定位；但在蛋白质老化和降解过程中，翻译后修饰也可能自发发生。相比之下，已知自发翻译后修饰在细菌蛋白质稳定性或生化功能中发挥重要作用的实例很少。在此，我们发现，某种自发翻译后修饰在结构上受到编码，并且对细菌溶质结合蛋白的功能至关重要。我们发现，来自丰度较高的海洋细菌 Pelagibacter ubiqueversans（SAR11）的溶质结合蛋白 SAR11_0655 含有一种异常稳定的琥珀酰亚胺残基，该残基对其高亲和力结合氨基酸衍生物 5-氧代脯氨酸的功能具有重要作用。高分辨率 X 射线晶体学分析推断 Asn269 会自发环化形成琥珀酰亚胺残基，液相色谱-串联质谱分析则证实了这一点。通过 N269A 替换去除琥珀酰亚胺修饰后，蛋白质热稳定性降低了超过 20°C，对 5-氧代脯氨酸的结合亲和力降低了 15 至 50 倍。序列保守性分析表明，SAR11_0655 同源蛋白中 Asn269 和 Asp269 均较为常见；SAR11_0655 的 N269D 变体也部分形成了琥珀酰亚胺。这些结果揭示了一种此前未被认识到的机制：蛋白质可将自发发生的翻译后化学反应利用为设计特征，以增强稳定性和功能；同时，这也为鉴定和设计结构编码的琥珀酰亚胺残基、进而改造蛋白质热稳定性提供了潜在依据。
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关键词：自发翻译后修饰 · 琥珀酰亚胺 · 溶质结合蛋白 · 蛋白质热稳定性 · 配体结合亲和力
原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.06.18.732793v1?rss=1