叶绿素合酶与LHC样蛋白HliD复合物的结构

叶绿素是产氧光合作用的核心辅因子，既负责天线复合体中的光捕获，也负责光系统中的光驱动电荷分离。叶绿素的四异戊烯基尾链由跨膜酶叶绿素合酶（ChlG）连接至叶绿素大环。在蓝细菌集胞藻属PCC 6803株（Synechocystis sp. PCC 6803）中，ChlG与类似光捕获复合体（LHC）的高光诱导蛋白HliD形成复合物。为理解ChlG的底物特异性和催化机制，以及HliD如何对其进行光保护，我们利用冷冻电子显微镜（cryo-EM）解析了ChlG₂HliD₂复合物在无底物状态和结合香叶基香叶基焦磷酸（GGPP）状态下的结构。HliD同源二聚体结合了4个叶绿素分子和2个玉米黄质分子，处于淬灭态；该二聚体两侧各结合一个ChlG单体。AlphaFold建模将叶绿素酯定位于ChlG活性位点中结构上已解析的GGPP旁侧。我们结合冷冻电子显微镜数据、定点诱变和分子动力学模拟，提出了ChlG催化作用的分子机制。ChlG₂HliD₂复合物的结构揭示了HliP蛋白与合酶结合的方式，展示了介导能量耗散的类胡萝卜素和叶绿素的排列，并为真核生物LHC天线蛋白从其蓝细菌祖先演化而来提供了新的认识。

作者声明不存在利益冲突。

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关键词：叶绿素合酶 · HliD光保护蛋白 · 冷冻电子显微镜 · 光合作用复合物 · 分子催化机制

原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.05.13.724888v1?rss=1