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骨骼肌通过与肌动蛋白结合的肌球蛋白马达发生与ATP水解相耦联的结构性动力冲程来产生力量和缩短，但同时也可作为制动器，通过抵抗外部负荷引起的拉伸来发挥作用。肌肉制动的分子结构基础长期以来一直不清楚。在此，我们表明，肌肉制动既由肌球蛋白马达的结构变化驱动，也由粗、细肌丝晶格及其M带和Z盘连接结构的畸变所驱动。拉伸早期即建立起一种受应变的马达构象，但随着细肌丝偏离其对称的晶格位置、粗肌丝之间的横向剪切增大以及晶格体积减小，力量仍持续增加。此外，尽管拉伸结束后马达构象会迅速恢复，肌丝晶格的畸变却在很大程度上得以维持，从而储存拉伸过程中施加于肌肉上的功，并解释了拉伸后残余力量的增强现象。
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摘要
骨骼肌通过与 ATP 水解相偶联的、结合于肌动蛋白的肌球蛋白马达发生结构性动力冲程，从而产生力量并实现缩短；但骨骼肌也可作为制动器，通过抵抗外部负荷的牵伸而发挥作用。肌肉制动的分子结构基础一直未得到阐明。在此，我们表明，肌肉制动既由肌球蛋白马达的结构变化驱动，也由粗、细肌丝晶格的畸变驱动，其中包括其 M 带和 Z 盘连接结构。牵伸早期即形成受应变的马达构象，但随着细肌丝偏离其对称的晶格位置、粗肌丝之间的横向剪切增大以及晶格体积减小，力量仍持续增加。此外，尽管牵伸后马达构象会迅速恢复，肌丝晶格的畸变却在很大程度上得以维持，从而储存肌肉在牵伸过程中所做的功，并解释牵伸后的残余力增强现象。
利益冲突声明
作者已声明不存在利益冲突。
已声明的资助方信息
医学研究委员会，
https://ror.org/03x94j517
，MR/R01700X/1
惠康信托基金会，
https://ror.org/029chgv08
，215482/Z/19/Z
英国皇家学会与英国心脏基金会卓越研究中心
，RE/18/2/34213
，FS/4yPhD/F/21/34154B
英国心脏基金会
，FS/17/3/32604
惠康信托基金会，
https://ror.org/029chgv08
，210464/Z/18/Z
英国皇家学会，
https://ror.org/03wnrjx87
，210464/Z/18/Z
版权
持有人为作者/资助方，其已授予 bioRxiv 永久展示该预印本的许可。
该预印本依据
CC-BY 4.0 国际许可协议
提供。
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发布于 2026 年 10 月 1 日。
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《肌肉制动作用的分子结构基础》
Cameron Hill、
Michaeljohn Kalakoutis、
Alice Arcidiacono、
Atuski Fukutani、
Theyencheri Narayanan、
Elisabetta Brunello、
Luca Fusi、
Malcolm Irving
bioRxiv
2026.09.25.753934；
doi：
https://doi.org/10.64898/2026.09.25.753934
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《肌肉制动作用的分子结构基础》
Cameron Hill、
Michaeljohn Kalakoutis、
Alice Arcidiacono、
Atuski Fukutani、
Theyencheri Narayanan、
Elisabetta Brunello、
Luca Fusi、
Malcolm Irving
bioRxiv
2026.09.25.753934；
doi：
https://doi.org/10.64898/2026.09.25.753934
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.09.25.753934v1?rss=1
🏷️ 骨骼肌制动 肌球蛋白马达 肌丝晶格 肌肉拉伸 残余力量 分子结构机制
来源出处