突触蛋白-1与肌动蛋白形成有序的纳米尺度组装体

液-液相分离是亚细胞组织的一项重要且普遍存在的原理。近期研究表明，若干肌动蛋白结合蛋白能够发生液-液相分离，形成微米尺度的液滴，并将肌动蛋白组装成具有不同网络形态的结构。然而，我们对于这些发生相分离的蛋白如何在纳米尺度上组织肌动蛋白丝的认识仍相当有限。在本研究中，我们结合计算机模拟与纳米尺度成像实验，考察突触素-1凝聚体，以弥补这一知识空缺。结果表明，突触素-1凝聚体本身不具有特殊的结构组织；但加入肌动蛋白丝后，凝聚体内部会形成规则排列的肌动蛋白支架。当肌动蛋白与突触素-1同时加入时，以及在突触素凝聚体形成后再加入肌动蛋白时，均可形成这种有序支架。通过去除突触素-1使凝聚体溶解后，无论在模拟还是实验中，肌动蛋白支架均基本不受影响，这意味着当重新加入突触素-1时，该支架应能够引导液滴的重新形成。综上所述，我们的研究结果表明，凝聚体中富含肌动蛋白的组分保留了一种结构记忆，这种结构记忆能够促进并引导突触素-肌动蛋白凝聚体的重新组装。这种结构记忆可能对体内突触功能的长期维持具有重要意义。

液-液相分离是亚细胞组织形成过程中一种重要且普遍存在的原理。近期研究表明，多种肌动蛋白结合蛋白能够发生液-液相分离，形成微米尺度的液滴，并将肌动蛋白组装成不同形态的网络。然而，我们对于这些相分离蛋白如何在纳米尺度上组织肌动蛋白丝的认识仍十分有限。在本研究中，我们结合计算机模拟与纳米尺度成像实验，通过探究突触素-1（synapsin-1）凝聚体来弥补这一认知空白。结果表明，突触素-1凝聚体本身缺乏特殊的结构组织；但加入肌动蛋白丝后，凝聚体内部会形成规则排列的肌动蛋白支架。当肌动蛋白与突触素-1同时加入时，以及在突触素凝聚体形成后再加入肌动蛋白时，均可形成这种有序支架。通过去除突触素-1使凝聚体溶解后，无论是在模拟还是实验中，肌动蛋白支架均基本不受影响，这表明当重新加入突触素-1时，该支架应能够引导液滴的重新形成。综上所述，我们的研究结果表明，凝聚体中富含肌动蛋白的组分保留了一种结构记忆，可促进并引导突触素-肌动蛋白凝聚体的重新组装。这种结构记忆可能对于体内突触功能的长期维持具有重要意义。

📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.09.25.754542v1?rss=1

🏷️ 液-液相分离 突触素-1 肌动蛋白组装 纳米尺度组织 结构记忆