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白细胞介素-1β（IL-1β）和白细胞介素-1受体拮抗剂（IL-1Ra）具有相同的β-三叶草折叠，并结合相同的受体（IL-1R），但产生相反的生物学结果。IL-1β招募辅助蛋白IL-1RAcP以启动炎症信号传导，而IL-1Ra则占据该受体，却不支持共受体的招募。为探究这种无法从静态结构中显现的性质分歧的根源，我们采用溶液核磁共振弛豫技术，对这两种蛋白质中的快速内部运动进行了表征。对大分子整体转动进行严格处理后发现，两者均接近最大程度的三轴不对称性，这使得两个近简并的轴对称解均成为可能。我们将这一歧义贯穿于整个分析过程，发现其影响可以忽略不计。由独立制备的IL-1β样品获得的完整重复数据集，直接确立了实验精度。两种蛋白质的主链酰胺基和含甲基侧链的有序参数无法区分；后者的平均值分别为0.484 ± 0.030和0.486 ± 0.033，表明两者具有基本等效的残余构象熵。当投影到共同的折叠结构上时，它们的空间分布并不相关。重要的是，两种蛋白质之间的差异集中于受体界面：位于IL-1β结合足迹上的甲基探针，其运动性明显高于IL-1Ra中的相应探针。因此，呈现出异常高运动性结合表面的并非拮抗剂，而是激动剂。尽管IL-1Ra表面埋藏程度低约16%，却表面上与IL-1R结合得更紧，这正是一个预先倾向于形成有效接触的界面的特征。由此可见，在结构和平均柔性均得到保留的情况下，构象熵仍可区分蛋白质功能；这种差异不在于蛋白质拥有多少熵，而在于这些熵被保留于何处。
细胞因子结构同源物 IL-1β 和 IL-1Ra 具有不同的动力学特征，可能影响其在 IL-1 受体变构调控中的作用。| bioRxiv
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# 细胞因子结构同源物 IL-1β 和 IL-1Ra 具有不同的动力学特征，可能影响其在 IL-1 受体变构调控中的作用。
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doi： https://doi.org/10.64898/2026.09.10.750673
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发布于 2026 年 9 月 14 日。
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细胞因子结构同源物 IL-1β 和 IL-1Ra 具有不同的动力学特征，可能影响其在 IL-1 受体变构调控中的作用。
Glorise Torres-Montalvo， Taylor Cole， Anthony C. Bishop， Rosana Lopes， A. Joshua Wand
bioRxiv 2026.09.10.750673； doi： https://doi.org/10.64898/2026.09.10.750673
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细胞因子结构同源物 IL-1β 和 IL-1Ra 具有不同的动力学特征，可能影响其在 IL-1 受体变构调控中的作用。
Glorise Torres-Montalvo， Taylor Cole， Anthony C. Bishop， Rosana Lopes， A. Joshua Wand
bioRxiv 2026.09.10.750673； doi： https://doi.org/10.64898/2026.09.10.750673
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.09.10.750673v1?rss=1
🏷️ 白细胞介素-1 蛋白质动力学 构象熵 核磁共振弛豫 受体变构调控