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网格蛋白介导的内吞作用需要一个高度动态的蛋白质网络协调组装，将膜重塑与肌动蛋白驱动的力生成相耦联。出芽酵母中的 essential protein Pan1 通过连接衔接蛋白及其他包被组分与肌动蛋白组装调控因子，为内吞蛋白网络提供支架。Pan1 如何在时空上协调这些不同蛋白，目前尚不清楚。我们发现，Pan1 会发生生物分子凝聚。Pan1 表达水平升高可诱导凝聚体形成，这些凝聚体表现出部分快速的分子交换、依赖温度的可逆性，以及对弱疏水相互作用破坏的敏感性。Pan1 组装体具有成分选择性，优先富集内吞作用晚期因子，同时排斥早期衔接蛋白。截短分析表明，凝聚依赖于内在无序区域、EH2 结构域和寡聚化模块的协同作用，而C端区域则对凝聚发挥负调控作用。删除促进Pan1自组装的区域会扰乱Pan1在内吞位点的组装及功能。破坏Pan1与内吞衔接蛋白之间的相互作用并不会改变内吞事件的动力学，而是减少由Pan1标记的内吞事件数量，并导致异位Pan1凝聚体的形成。这表明，衔接蛋白介导的相互作用通过在内吞位点成核启动Pan1组装，从而在空间上限制Pan1的定位。我们的研究结果支持这样一种模型：衔接蛋白在内吞位点启动Pan1组装，而多价相互作用驱动Pan1自组装，进而构建晚期内吞包被的高阶分子网络。
衔接蛋白相互作用触发出芽酵母网格蛋白介导内吞过程中的 Pan1 自组装 | bioRxiv
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衔接蛋白相互作用触发出芽酵母网格蛋白介导内吞过程中的 Pan1 自组装
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doi： https://doi.org/10.64898/2026.09.04.749396
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网格蛋白介导的内吞作用需要高度动态的蛋白质网络进行协调组装，从而将膜重塑与肌动蛋白驱动的力产生相耦联。出芽酵母中的必需蛋白 Pan1 通过连接衔接蛋白及其他包被组分与肌动蛋白组装调控因子，为内吞蛋白质网络提供支架。Pan1 如何在空间和时间上协调这些不同蛋白质，目前尚未得到充分理解。我们发现，Pan1 会发生生物分子凝聚。Pan1 表达水平升高可诱导凝聚体形成；这些凝聚体表现出部分快速的分子交换、依赖温度的可逆性，以及对破坏弱疏水相互作用的敏感性。Pan1 组装体具有成分选择性，优先富集内吞作用晚期因子，同时排斥早期衔接蛋白。截短分析表明，凝聚依赖于内在无序区域、EH2 结构域和寡聚化模块的协同作用，而 C 端区域则对凝聚发挥负向调控作用。删除促进 Pan1 自组装的区域会扰乱 Pan1 在内吞位点的组装及功能。破坏 Pan1 与内吞衔接蛋白之间的相互作用，并不会改变内吞事件的动力学，而是减少由 Pan1 标记的内吞事件数量，并导致异位 Pan1 凝聚体的形成。这表明，衔接蛋白介导的相互作用通过在内吞位点播种 Pan1 组装，对 Pan1 的定位进行空间约束。我们的研究结果支持这样一种模型：衔接蛋白在内吞位点播种 Pan1 组装，而多价相互作用则驱动 Pan1 自组装，从而构建晚期内吞包被的高阶分子网络。
利益冲突声明
基金资助信息声明
瑞士国家科学基金会， https://ror.org/00yjd3n13 ，212288 ，201158 ，NCCR TransCure 185544
版权
本预印本的。
该预印本依据 CC-BY 4.0 国际许可协议 提供。
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发布于 2026 年 9 月 8 日。
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Mamta Mamta ，
Anne-Sophie Rivier-Cordey ，
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Wanda Kukulski ，
Marko Kaksonen
bioRxiv 2026.09.04.749396； doi： https://doi.org/10.64898/2026.09.04.749396
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衔接蛋白相互作用触发出芽酵母网格蛋白介导内吞过程中的 Pan1 自组装
Mamta Mamta ，
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Wanda Kukulski ，
Marko Kaksonen
bioRxiv 2026.09.04.749396； doi： https://doi.org/10.64898/2026.09.04.749396
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.09.04.749396v1?rss=1
🏷️ 网格蛋白介导内吞 Pan1自组装 生物分子凝聚 出芽酵母 衔接蛋白相互作用 内吞包被组装