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细胞在迁移、分裂或分化过程中发生的形态变化，需要对肌动蛋白网络的力学性质进行动态调控。肌动蛋白交联蛋白是这一调控的核心，负责控制网络连通性以及收缩力的传递。尽管交联蛋白具有高度多样性，在长度、结构域组成和结合动力学等方面各不相同，但细胞为何在生理情境下选用特定的交联蛋白，仍不清楚。为弥合这一认知空白，我们开发了一套受光控制的肌动蛋白交联蛋白工具箱，涵盖三种具有生理意义的长度：约9 nm（类似fascin）、约16 nm（类似fimbrin）和约56 nm（类似α-actinin）。通过磁性夹持实验和计算机模拟，我们发现，短程和中程交联蛋白能够以依赖其密度和肌球蛋白的方式动态调节皮质层的刚度与厚度；其中，短程交联蛋白还会在皮质层发生形变时诱导显著的应力硬化。值得注意的是，分钟尺度的激活揭示了一个依赖交联蛋白长度的细胞行为转换：短程交联蛋白导致皮质层脱层，而长程交联蛋白则促使细胞极化并打破对称性。扰动肌动蛋白周转可以覆盖这一转换，使原本导致脱层的中程交联蛋白也能够解锁极化。交联蛋白诱导的极化并非仅仅是局部皮质层事件：它还能指导随后发生的细胞铺展，将纳米尺度的分子选择与细胞尺度的运动决策联系起来。综上，这些发现建立了一个用于操控肌动蛋白交联的多功能光遗传学平台，并表明皮质层能够直接将行为转换编码于其材料架构之中。
光遗传学调控肌动蛋白交联蛋白长度揭示皮质对称性破缺的力学基础 | bioRxiv
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光遗传学调控肌动蛋白交联蛋白长度揭示皮质对称性破缺的力学基础
Filipe Nunes Vicente， Anumita Jawahar， Michael Wassermair， Mahsa Rahimi， Aliaksandr Dzementsei， Martin Kräter， Lena Fischer， Rubén Tesoro-Moreno， Baptiste Vauleon， Jochen Guck， Anđela Šarić， Ivan Palaia， Matthieu Piel， Olivia Du Roure， Julien Heuvingh， Alba Diz-Muñoz
doi： https://doi.org/10.64898/2026.08.30.748082
Filipe Nunes Vicente¹ ¹ 欧洲分子生物学实验室（EMBL）海德堡细胞生物学与生物物理学单元，德国； 在 Google Scholar 中查找该作者 在 PubMed 中查找该作者 在持有者为作者/资助方，其已授予 bioRxiv 永久展示该预印本的许可。
本预印本依据以下许可公开： CC-BY 4.0 国际许可协议。
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发布于2026年8月31日。
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Filipe Nunes Vicente， Anumita Jawahar， Michael Wassermair， Mahsa Rahimi， Aliaksandr Dzementsei， Martin Kräter， Lena Fischer， Rubén Tesoro-Moreno， Baptiste Vauleon， Jochen Guck， Anđela Šarić， Ivan Palaia， Matthieu Piel， Olivia Du Roure， Julien Heuvingh， Alba Diz-Muñoz
bioRxiv 2026.08.30.748082； doi： https://doi.org/10.64898/2026.08.30.748082
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光遗传学调控肌动蛋白交联蛋白长度揭示皮质对称性破缺的力学基础
Filipe Nunes Vicente， Anumita Jawahar， Michael Wassermair， Mahsa Rahimi， Aliaksandr Dzementsei， Martin Kräter， Lena Fischer， Rubén Tesoro-Moreno， Baptiste Vauleon， Jochen Guck， Anđela Šarić， Ivan Palaia， Matthieu Piel， Olivia Du Roure， Julien Heuvingh， Alba Diz-Muñoz
bioRxiv 2026.08.30.748082； doi： https://doi.org/10.64898/2026.08.30.748082
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.08.30.748082v1?rss=1
🏷️ 光遗传学 肌动蛋白交联蛋白 皮质层力学 对称性破缺 细胞极化