异型相互作用和序列特征调控细胞内反射蛋白凝聚体的动态变化

由 root 提交于 周日, 08/30/2026 - 20:47
反射蛋白通过组织形成致密的细胞内层状结构,决定局部折射率,从而驱动头足类动物的动态结构色。尽管重构的反射蛋白在体外易发生液-液相分离,但这些组装体往往会发生动力学阻滞,玻璃化为非动态凝聚体。在此,我们研究了在哺乳动物HeLa细胞拥挤的细胞环境中,调控反射蛋白凝聚体材料性质的一级序列特征、翻译后修饰以及异型相互作用。利用共聚焦显微镜和荧光漂白后恢复(FRAP)技术,我们证明,经典嵌段共聚物型A类反射蛋白易形成动力学阻滞的凝聚体,其中连接区嵌段是导致上述阻滞的主要因素。相比之下,非经典B/C类反射蛋白变体表现出显著更高的流动性和更快的恢复动力学。我们发现,磷酸化模拟替换可逐步提高部分反射蛋白凝聚体的流动性。最后,我们发现,由与鱿鱼可逆虹彩相关的经典型和非经典型反射蛋白组合形成的异型凝聚体,能够显著增强经典型反射蛋白的流动性。我们的研究建立了一个生物物理学框架,表明磷酸化与异型混合可协同抑制动力学阻滞,从而实现头足类动物主动伪装与交流所需的可逆性材料状态转变。

反射蛋白通过组织形成致密的细胞内层状结构,调控局部折射率,从而驱动头足类动物的动态结构色。尽管体外重构的反射蛋白易于发生液-液相分离,但这些组装体常常会发生动态阻滞,玻璃化形成非动态凝聚体。在本研究中,我们考察了在哺乳动物 HeLa 细胞拥挤的细胞环境中,调控反射蛋白凝聚体材料性质的一级序列特征、翻译后修饰及异型相互作用。利用共聚焦显微镜和荧光漂白后恢复(FRAP)技术,我们证明,经典的嵌段共聚物型 A 类反射蛋白易于形成动态受阻的凝聚体,其中连接区嵌段是导致这种阻滞的主要因素。相比之下,非经典的 B/C 类反射蛋白变体表现出显著更高的流动性和更快的恢复动力学。我们发现,磷酸化模拟取代可逐步提高部分反射蛋白凝聚体的流动性。最后,我们发现,由经典型和非经典型反射蛋白组成、且其组合方式与鱿鱼可逆性虹彩相关的异型凝聚体,能够显著增强经典型反射蛋白的迁移性。我们的研究建立了一个生物物理学框架,表明磷酸化与异型混合可协同抑制动态阻滞,从而实现头足类动物主动伪装和交流所需的可逆性材料转变。


📄 原文链接:https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.08.27.747642v1?rss=1

🏷️ 反射蛋白 液-液相分离 蛋白质凝聚体 磷酸化修饰 异型相互作用 动态结构色