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阳离子-质子反向转运体（cation-proton antiporters，CPAs）对于多种细胞类型中离子稳态的维持和正常生理功能至关重要。尽管近期对 K/H 交换转运体已有所认识，但 K 特异性 CPA 在结构组织及其调控机制方面的多样性仍知之甚少。在本研究中，我们利用分辨率分别为 3.4 [A] 和 3.2 [A] 的冷冻电镜结构，探讨了大肠杆菌 CPA1 型 K/H 反向转运体 YcgO 的构筑特征，以及其受调控磷酸传递级联末端蛋白 PtsN 的非磷酸化形式抑制的机制。 以同源二聚体形式存在的 YcgO 在闭塞构象中结合 K 离子，并携带额外连接的胞质结构域 RCK 和 CorC，用于调控 YcgO 二聚体内转运螺旋的运动。这些结构域是非磷酸化 PtsN 发生相互作用并介导外排抑制的位点；非磷酸化 PtsN 以高亲和力与 CorC 结构域结合，并通过变构方式增强 CorC 与 YcgO 转运螺旋之间的抑制性相互作用。当破坏 CorC-转运通道界面时，这种抑制被解除，从而导致组成型激活。 本研究阐明了在大肠杆菌及相关原核生物中，通过涉及调控性磷酸传递级联的代谢网络对 K/H 反向转运体进行调控，从而介导 K 外排的结构基础。
penmatsa{at}iisc.ac.in
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阳离子-质子逆向转运体（cation-proton antiporters, CPA）对于多种细胞类型中离子稳态的维持和正常生理功能至关重要。尽管近期对 K/H 交换转运蛋白已有一定认识，但 K 特异性 CPA 在结构组织及其调控机制方面的多样性仍知之甚少。在持有人为作者/资助方，其已授予 bioRxiv 永久展示该预印本的许可。
本文依据 CC-BY-NC-ND 4.0 国际许可协议 进行发布。
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发布于 2026 年 8 月 15 日。
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YcgO 中 K/H 逆向转运的结构基础及其受非磷酸化 PtsN 抑制的机制
Ayushi Srivastava ， Arunabh Athreya ， Yogesh Patidar ， Vijeta Singh ， Abhijit A. Sardesai ， Aravind Penmatsa
bioRxiv 2026.08.14.744764； doi： https://doi.org/10.64898/2026.08.14.744764
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YcgO 中 K/H 逆向转运的结构基础及其受非磷酸化 PtsN 抑制的机制
Ayushi Srivastava ， Arunabh Athreya ， Yogesh Patidar ， Vijeta Singh ， Abhijit A. Sardesai ， Aravind Penmatsa
bioRxiv 2026.08.14.744764； doi： https://doi.org/10.64898/2026.08.14.744764
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.08.14.744764v1?rss=1
🏷️ K+/H+反向转运体 YcgO 冷冻电镜 离子稳态 别构抑制 大肠杆菌