动基体类生物动粒蛋白KKT2的着丝粒定位结构域识别组蛋白H3的游离N端

动粒是驱动真核生物中染色体分离的多蛋白复合物。动基体类生物是一类早期分化的真核生物，缺乏经典的动粒组分，却拥有一套独特的动粒蛋白。由于缺少着丝粒特异性的组蛋白H3变体CENP-A，其动粒如何在着丝粒处实现特异性组装仍然未知。 在此，我们证明KKT2的着丝粒定位（CL）结构域与ZZ结构域具有相似性。存在于可结合组蛋白H3的ZZ结构域中的一个不变天冬氨酸残基，在KKT2 CL结构域中也保守存在。利用核磁共振（NMR）波谱和等温滴定量热法（ITC），我们表明布氏锥虫（Trypanosoma brucei）的KKT2 CL可结合组蛋白H3的N端。值得注意的是，即使只是组蛋白H3 N端氨基基团的单甲基化，也会完全消除这种结合。我们的研究提出一种可能性：在T. brucei中，着丝粒特异性的动粒组装可能是通过非着丝粒区域组蛋白H3丰富的N端甲基化来保障的。

动粒是真核生物中驱动染色体分离的多蛋白复合物。动基体类生物是一类早期分化的真核生物，缺乏经典的动粒组分，却具有一套独特的动粒蛋白。其动粒在缺乏着丝粒特异性组蛋白 H3 变体 CENP-A 的情况下如何特异性地组装于着丝粒，仍然未知。在此，我们证明 KKT2 的着丝粒定位（CL）结构域与 ZZ 结构域具有相似性。在与组蛋白 H3 结合的 ZZ 结构域中存在的一个不变天冬氨酸残基，在 KKT2 的 CL 结构域中也是保守的。利用核磁共振（NMR）波谱和等温滴定量热法（ITC），我们表明

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🏷️ 动粒组装 KKT2蛋白 组蛋白H3 着丝粒定位 布氏锥虫