研究SH2结构域内保守酪氨酸磷酸化的作用

SH2结构域是磷酸酪氨酸结合模块，通过介导蛋白-蛋白相互作用，在细胞信号传导中发挥关键作用。尽管已有研究表明酪氨酸磷酸化会影响SH2结构域在信号传导中的功能，但该结构域内不同位点磷酸化的具体效应仍缺乏深入理解。在本研究中，我们选取了SH2结构域中两个位于保守结合界面残基附近的酪氨酸磷酸化保守区域，并开发了用于评估这些位点对配体结合影响的方法。我们采用一种改良的点杂交实验筛选磷酸化模拟突变，研究了PTPN11-N、LYN和SYK-C SH2结构域中的特定酪氨酸残基，发现PTPN11 N端位点（Y63）可调节其特异性，并降低对生理相关底物的结合。我们的研究结果为阐明调控SH2结构域功能的机制提供了新的见解，并强调了位点特异性磷酸化在调节细胞信号通路中蛋白-蛋白相互作用的重要性。

kmn4mj{at}virginia.edu

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SH2 结构域是结合磷酸酪氨酸的模块，通过介导蛋白质-蛋白质相互作用在细胞信号传导中发挥关键作用。尽管已有研究表明酪氨酸磷酸化会影响信号传导过程中 SH2 结构域的功能，但发生在该结构域内不同位点的磷酸化所产生的具体影响仍知之甚少。在持有人为作者/资助方，其已授予 bioRxiv 永久展示该预印本的许可。

本文依据 CC-BY-NC-ND 4.0 国际许可协议 公开提供。

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发布于 2026 年 8 月 15 日。

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SH2 结构域内保守酪氨酸磷酸化作用的研究

Gabrielle Martinez ， Mindolay Fike ， Madhuri Sosale ， Swathi Shekharan ， Kristen M. Naegle

bioRxiv 2026.08.13.744714； doi： https://doi.org/10.64898/2026.08.13.744714

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SH2 结构域内保守酪氨酸磷酸化作用的研究

Gabrielle Martinez ， Mindolay Fike ， Madhuri Sosale ， Swathi Shekharan ， Kristen M. Naegle

bioRxiv 2026.08.13.744714； doi： https://doi.org/10.64898/2026.08.13.744714

📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.08.13.744714v1?rss=1

🏷️ SH2结构域 酪氨酸磷酸化 蛋白-蛋白相互作用 细胞信号传导 配体结合特异性