微管蛋白 E 环六肽揭示电荷依赖的致密化及瞬态二级结构特征

本研究表明，E-hook片段具有由静电相互作用和序列组成所支配的功能性结构差异。微管蛋白酸性C端尾部，称为E-hook，在调控微管与马达蛋白、微管相关蛋白及酶修饰因子之间的相互作用中发挥核心作用。尽管其功能重要，这些肽段由于具有内在无序特性，其固有结构性质仍缺乏充分表征。在本工作中，我们展示了源自β-微管蛋白E-hook序列的六肽片段经量子力学优化后的结构。采用密度泛函理论计算，并通过逐步增大的基组对肽构象进行优化。基于优化后的几何结构，我们计算了理论拉曼光谱、Ramachandran主链二面角分布以及回转半径，以解析其与组成相关的结构倾向。拉曼与构象分析的结合提供了一种系统的计算方法，可用于比较模拟与实验的微管蛋白E-hook及其他内在无序蛋白的拉曼光谱，并为理解E-hook如何参与微管蛋白密码所依据的识别机制提供了见解。

本研究表明，E-hook 片段具有由静电相互作用和序列组成所支配的功能性结构差异。微管蛋白的酸性 C 端尾部，称为 E-hooks，在调节微管与马达蛋白、微管相关蛋白以及酶修饰因子之间的相互作用中发挥核心作用。尽管其功能重要，这些肽段的内在结构特性由于其本征无序性质仍未得到充分表征。在本研究中，我们 प्रस्तुत了源自 β-微管蛋白 E-hook 序列的六聚体肽的量子力学优化结构。采用密度泛函理论计算，并使用逐步增大的基组对肽几何构型进行优化。基于优化后的几何结构，我们计算了理论拉曼光谱、Ramachandran 主链二面角分布以及回转半径，以解析其依赖于组成的结构倾向。结合拉曼与构象分析，本研究为比较模拟与实验获得的微管蛋白 E-hooks 及其他本征无序蛋白的拉曼光谱提供了一种系统的计算方法，并为理解 E-hooks 如何参与支撑微管蛋白编码（tubulin code）的识别机制提供了见解。

📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.08.11.744204v1?rss=1

🏷️ 微管蛋白E环 内在无序蛋白 电荷依赖致密化 拉曼光谱 量子化学计算