单个精子蛋白如何识别高度分化的卵被成分

为了实现成功受精，精子必须识别并穿透卵被，在无脊椎动物中称为卵黄膜（vitelline envelope, VE），而在哺乳动物中称为透明带（zona pellucida, ZP）。在鲍鱼中，精子顶体蛋白溶素（lysin）通过结合卵被亚基VERL的N端区域来溶解VE，该区域包含22个ZP-N结构域（VR1-22）；然而，精子如何与VE的其他组分发生相互作用仍不清楚。在此，我们报道了VERL旁系同源蛋白VEZP14的唯一ZP-N重复VEZP14-N1的游离态及其与lysin结合态的结构，并结合生物化学与生物物理学数据进行了分析。尽管VEZP14-N1与VRs仅具有约20%的序列同一性，但其向lysin呈现出一个在结构上等效的表面，表明保守的相互作用几何构型构成了识别的基础。该结合具有不对称性：lysin在构象上较为刚性，而VEZP14-N1则需要先发生同源二聚体解离并经历诱导契合式重排后才能结合——这种动力学代价将亲和力限制在中等水平，这与其作为诱饵、通过隔离lysin使其远离VERL的作用相一致。这些发现阐明了单一精子蛋白如何结合不同的卵被靶标，并为理解脊椎动物配子识别中ZP-N重复的功能提供了启示。

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🏷️ 受精识别 精卵相互作用 透明带蛋白 ZP-N结构域 蛋白质复合物结构