序列依赖性稳定性与延长型胶原三螺旋表观双态热转变

胶原蛋白三股螺旋的热稳定性强烈受重复 Gly-X-Y 三肽的氨基酸序列影响，然而，这些残基特异性相互作用如何在延展的三股螺旋中整合并决定其热学行为，仍然知之甚少。在本研究中，我们利用重组胶原模拟肽（rCMPs）来探讨这一问题，这些肽段包含来源于人 I 型胶原 1(I) 链和 2(I) 链的延展天然序列。三股螺旋的形成由 C 端 foldon 结构域成核，并通过链间二硫键交联进一步稳定，从而使表观熔解温度（Tm）能够反映三股螺旋结构域内部、独立于成核过程的相互作用。在宿主-客体肽中已鉴定出的 Pro 和 Y 位 Arg 的稳定作用，在延展三股螺旋中基本得以保留；而此前提出的 Lys-Gly-Glu（KGE）链间盐桥几乎未产生可测的稳定化作用，这表明序列背景具有重要影响。值得注意的是，相同的三股螺旋序列在不同条件下启动解折叠时表现出显著不同的热学行为。尽管如此，在序列和长度上存在显著差异的延展三股螺旋仍然保持了表观上的两态热转变。这些发现支持如下机制：解折叠优先在内在稳定性较低的区域启动，而三股螺旋的连续性会将相邻区域耦合为贯穿整个螺旋的协同解折叠过程。该机制为长期存在的悖论提供了一个合理解释，即延展的胶原蛋白三股螺旋尽管表现出两态热转变，却仍持续存在序列依赖的热力学异质性；同时也为研究序列依赖性稳定性如何影响胶原分子的结构与功能提供了理论框架。

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序列依赖性稳定性与延伸型胶原三股螺旋表观双态热转变

Sophie Youngji Xu，

Sam Wong，

Sally Tan，

Fahmida Akter，

Yujia Xu

doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.29.741348

Sophie Youngji Xu 1 Touro牙科医学院，19 Skyline Dr，Hawthorne，NY 10532；

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发布于 2026年7月30日。

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Sophie Youngji Xu， Sam Wong， Sally Tan， Fahmida Akter， Yujia Xu

bioRxiv 2026.07.29.741348； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.29.741348

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Sophie Youngji Xu， Sam Wong， Sally Tan， Fahmida Akter， Yujia Xu

bioRxiv 2026.07.29.741348； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.29.741348

📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.07.29.741348v1?rss=1

🏷️ 胶原三螺旋 热稳定性 序列依赖性 熔解温度 重组胶原模拟肽 协同解折叠