UBP6通过调控N-降解决定子途径在植物免疫中的功能多样化

去泛素化酶是泛素依赖性细胞过程中的关键蛋白水解调控因子，能够催化底物蛋白上泛素修饰的去除或重塑，其中包括被靶向进行蛋白酶体降解的蛋白。泛素蛋白酶（UBIQUITIN PROTEASE，UBP）6是一种去泛素化酶，可促进植物免疫中保守的核心主调控因子——病程相关基因非表达子（NONEXPRESSOR OF PATHOGENESIS-RELATED GENES，NPR）1的丰度。在本研究中，我们表明拟南芥蛋白酶后胱天冬酶（METACASPASE，MC）9能够位点特异性地加工UBP6，产生E157-UBP6蛋白形式，其稳定性受精氨酰转移酶（Arginyl-transferase，ATE）N-降解决定子途径的调控。我们观察到，病原识别不仅触发UBP6的切割，还导致E157-UBP6发生条件性稳定化，并且这种稳定化会随着防御反应的增强而增强。我们的数据表明，缺乏去泛素化活性的E157-UBP6可能诱导蛋白酶体抑制，从而提高NPR1水平并增强水杨酸（salicylic acid，SA）诱导的基因激活，而这些作用共同有助于限制病原生长。因此，UBP6的切割以及N-降解决定子途径的调控产生了具有不同蛋白形式的UBP6，并对免疫过程发挥特异性作用。

去泛素化酶是泛素依赖性细胞过程中的关键蛋白水解调控因子，能够催化底物蛋白上泛素修饰的去除或重塑，包括那些被靶向进行蛋白酶体降解的蛋白。泛素蛋白酶（UBIQUITIN PROTEASE，UBP）6是一种去泛素化酶，可促进植物免疫中保守的主调控因子——病程相关基因非表达子（NONEXPRESSOR OF PATHOGENESIS-RELATED GENES，NPR）1——的丰度。本文表明，拟南芥（Arabidopsis thaliana）蛋白酶后半胱天冬酶（METACASPASE，MC）9可在特定位点加工UBP6，生成E157-UBP6蛋白形式，其稳定性受精氨酰转移酶（Arginyl-transferase，ATE）N-降解决定子通路调控。我们观察到，病原体识别不仅触发UBP6裂解，还导致E157-UBP6发生条件性稳定化，并且这种稳定化会随着防御反应的增强而增强。我们的数据提示，缺乏去泛素化活性的E157-UBP6可能通过诱导蛋白酶体抑制，提高NPR1水平并增强水杨酸（salicylic acid，SA）诱导的基因激活，而这些作用共同有助于限制病原体生长。因此，UBP6裂解及N-降解决定子通路调控产生了具有不同免疫过程效应的特异性UBP6蛋白形式。

📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.07.24.740541v1?rss=1

🏷️ 植物免疫 去泛素化酶UBP6 N-降解决定子途径 NPR1调控 蛋白酶体抑制 水杨酸信号