沙门氏菌SiiE介导的顶端侵入结肠细胞依赖于MUC1 α2,3连接的唾液酸

MUC1是一种高度O-糖基化的膜结合型黏蛋白，在肠道黏膜维持及微生物-宿主相互作用中发挥关键作用。肠道病原体鼠伤寒沙门菌（Salmonella enterica）表达一种大型黏附素SiiE，该黏附素介导其与MUC1的相互作用，并以一种依赖唾液酸的方式侵入上皮细胞顶端表面。在本研究中，我们探讨了SiiE-MUC1相互作用的糖链特异性，以及在更高级别的肠上皮模型中糖基化MUC1受体的表达情况。沙门菌中SiiE黏附素的表达在对数生长期后期最高，可被有氧冲击诱导，并可在细菌表面及培养上清中检测到。纯化的SiiE可在MUC1糖肽阵列中结合多种O-糖链结构，包括末端带有唾液酸的结构。对人肠上皮的单细胞RNA测序显示，MUC1高表达与ST3GAL和ST6GALNAC唾液酸转移酶的表达相关，提示体内可能同时存在2,3-和2,6-连接型唾液酸化。于HT29-MTX肠道培养体系中，可在顶端表面检测到2,3-和2,6-连接型唾液酸，其中2,3-唾液酸染色与MUC1共定位。基于质谱的O-糖组学证实，MUC1主要携带核心1型和核心2型O-糖链，并修饰有2,3-连接型唾液酸化。去除或阻断2,3-连接型唾液酸后，沙门菌经由SiiE-MUC1途径的侵入被完全消除。在人回肠和结肠的先进离体培养体系中，MUC1仅在结肠中可检测到，且部分区域呈2,3-连接型唾液酸阳性染色，而回肠中未见MUC1。离体组织感染后，发现沙门菌紧邻2,3-唾液酸化的结肠MUC1。综上，这些发现表明，沙门菌SiiE介导的结肠细胞顶端侵入依赖于MUC1上的2,3-唾液酸化O-糖链。在人类中，这一通路在沙门菌侵入结肠时可能最为相关。

Salmonella SiiE介导的顶端侵袭进入结肠细胞依赖于MUC1 α2,3连接的唾液酸 | bioRxiv

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🏷️ 沙门氏菌侵入 MUC1 α2,3唾液酸 O-糖基化 结肠上皮