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内源性凋亡主要通过 Bcl-2 蛋白之间由疏水性结合槽和 BH3 结构域介导的保守相互作用网络进行调控。尽管这些界面具有保守性，家族成员却表现出不同的结合亲和力，并在凋亡过程中发挥相反的作用。虽然静态结构差异在一定程度上可以解释这种分化，但相反的凋亡功能如何体现在各个成员对 BH3 螺旋的结合中，仍不清楚。 在本研究中，我们考察了 BidBH3 肽如何与全长膜锚定的 Bcl-xL 和 Bax 的疏水性结合槽相互作用，以识别结合过程中共有和特异性的特征，并探讨这些特征是否与不同的凋亡功能相关。利用先进的增强采样模拟，我们绘制了这些关键细胞死亡调控因子在膜环境中的完整结合与折叠能量景观。我们的模拟结果与实验测量在预测的绝对结合亲和力方面一致，同时也捕捉到了 BH3 螺旋诱导构象变化的动态原子级细节。综上，这些细节揭示了决定凋亡功能的 BH3 槽内结合的结构学原理，并为调控 Bcl-2 家族成员之间的相互作用铺平了道路。
Bcl2 蛋白的特异性结构差异如何调节其与 BH3 结构域的相互作用及凋亡功能 | bioRxiv
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Bcl2 蛋白的特异性结构差异如何调节其与 BH3 结构域的相互作用及凋亡功能
Anton Hanke， Christina Elsner， Simone Aureli， Enrica Bordignon， Francesco Luigi Gervasio
doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.17.739112
Anton Hanke 1 日内瓦大学； 在 Google Scholar 上查找该作者 在 PubMed 上查找该作者 在持有人为作者/资助方，其已授予 bioRxiv 许可，永久展示该预印本。 本文依据 CC-BY 4.0 国际许可协议公开提供。
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发布于 2026 年 7 月 17 日。 下载 PDF 补充材料 电子邮件
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Bcl2 蛋白的特异性结构差异如何调节其与 BH3 结构域的相互作用及凋亡功能
Anton Hanke， Christina Elsner， Simone Aureli， Enrica Bordignon， Francesco Luigi Gervasio
bioRxiv 2026.07.17.739112； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.17.739112
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Bcl2 蛋白的特异性结构差异如何调节其与 BH3 结构域的相互作用及凋亡功能
Anton Hanke， Christina Elsner， Simone Aureli， Enrica Bordignon， Francesco Luigi Gervasio
bioRxiv 2026.07.17.739112； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.17.739112
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.07.17.739112v1?rss=1
🏷️ Bcl-2家族 BH3结构域 细胞凋亡 蛋白质相互作用 分子动力学模拟