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蛋白水解型去泛素化酶通过复杂的调控机制弥补了底物识别中的缺口。其中，越来越多的这类功能是通过蛋白质异构体实现的；这些异构体以独特方式调控分子结合以及多样化的切割能力集合，从而传递不同的生理结局。本研究描述了由 UCHL5 蛋白质异构体所支配的底物偏向性。研究表明，N 端泛素化可激活该酶对单泛素底物的活性，这一特征在 UCHL5 同源物中是保守的。晶体学和光谱学数据提示，N 端泛素在别构结合位点发生分子内结合，并抑制支链型底物的切割。与 Rpn13/Adrm1 的结合可解除这种抑制，并恢复其去支链能力，从而可能在 26S 蛋白酶体上保留所需活性的同时，调控非特异性去支链作用。总体而言，本研究阐明了去泛素化酶底物选择性的分子基础，而这在拮抗泛素 E3 连接酶的这类酶中仍是一个尚未探索的领域。
cdas{at}purdue.edu
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蛋白水解型去泛素化酶通过复杂的调控机制弥合了底物识别中的空白。其中，越来越多的此类功能是通过蛋白形式体实现的，这些蛋白形式体以独特方式调控结合，并具有多样化的切割能力集合，从而传递不同的生理结局。持有人为作者/资助方，其已授予 bioRxiv 永久展示该预印本的许可。
本文依据 CC-BY-NC-ND 4.0 国际许可协议 提供。
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发布于 2026 年 7 月 16 日。
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UCHL5 蛋白形式体中的底物偏向性
Rishi Patel ， Nipuni Pannala ， Chih Hsuan Lai ， Manoj Kumar Sriramoju ， Yong-Sheng Wang ， Ting Cheng ， Dabin Jung ， Payam Kelich ， Soroush Asadi ， Elizaveta Shestoperova ， Shalini Iyer ， Emad Tajkhorshid ， Daniel P Flaherty ， Eric Strieter ， Shang-Te Danny Hsu ， Chittaranjan Das
bioRxiv 2026.07.16.738907； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.16.738907
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UCHL5 蛋白形式体中的底物偏向性
Rishi Patel ， Nipuni Pannala ， Chih Hsuan Lai ， Manoj Kumar Sriramoju ， Yong-Sheng Wang ， Ting Cheng ， Dabin Jung ， Payam Kelich ， Soroush Asadi ， Elizaveta Shestoperova ， Shalini Iyer ， Emad Tajkhorshid ， Daniel P Flaherty ， Eric Strieter ， Shang-Te Danny Hsu ， Chittaranjan Das
bioRxiv 2026.07.16.738907； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.16.738907
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.07.16.738907v1?rss=1
🏷️ 去泛素化酶 UCHL5 底物选择性 别构调控 蛋白酶体 泛素化