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细胞氧化还原稳态通过半胱氨酸和蛋氨酸残基的可逆氧化，在调控包括分子伴侣活性在内的蛋白质功能方面发挥关键作用。此前，我们发现，由于硫氧还蛋白还原酶失活（trr1Δ）而经历氧化还原失衡的出芽酵母细胞会激活热休克反应，并诱导小热休克蛋白/隔离酶 Hsp42 与错误折叠蛋白共同发生超积累。在此发现的基础上，本研究鉴定出 Hsp42 中的半胱氨酸127（C127）是一个氧化还原活性残基，该位点在 trr1Δ 细胞中、经强氧化剂过氧化氢处理后，或暴露于半胱氨酸交联剂二乙烯砜（DVSF）后均会发生氧化。 在 trr1Δ 细胞中，C127 的氧化促进了分子间二硫键的形成，并促进了 Hsp42 的同源寡聚化。我们表明，稳定的寡聚化同时依赖于朊样结构域（PrLD）和 C127 的氧化。尽管 Hsp42-GFP 在 trr1Δ 细胞中形成显著且持续存在的斑点，但将 C127 替换为非巯基反应性的丝氨酸会降低斑点形成。此外，C127S 突变削弱了 Hsp42 的寡聚化和可沉降性。 免疫沉淀结合质谱分析显示，在 trr1Δ 细胞中，Hsp42 优先与积累于细胞质中的线粒体前体蛋白以及氧化还原酶相关联。所观察到的客户蛋白选择性会受到 C127S 突变的改变，该突变使 Hsp42 相关蛋白的谱系更加多样化。总体而言，这些发现确定了 Cys127 是一个氧化还原活性开关，可在氧化应激响应中调控 Hsp42 的组装、斑点形成、稳定性以及客户特异性。
分子间二硫键形成促进酵母中 Hsp42 的高级组装并塑造其客户蛋白选择 | bioRxiv
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分子间二硫键形成促进酵母中 Hsp42 的高级组装并塑造其客户蛋白选择
Long Duy Duong， Daniel Escobar-Osorio， Alexander B Saltzman， Kevin A Morano
doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.13.738256
Long Duy Duong 1 UTHealth Houston 麦戈文医学院； 在 Google Scholar 上查找该作者 在 PubMed 上查找该作者 在持有人为作者/资助方，其已授予 bioRxiv 永久展示该预印本的许可。 本文依据 CC-BY-NC-ND 4.0 国际许可协议公开提供。
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发布于 2026 年 7 月 14 日。
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Long Duy Duong， Daniel Escobar-Osorio， Alexander B Saltzman， Kevin A Morano
bioRxiv 2026.07.13.738256； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.13.738256
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分子间二硫键形成促进酵母中 Hsp42 的高级组装并塑造其客户蛋白选择
Long Duy Duong， Daniel Escobar-Osorio， Alexander B Saltzman， Kevin A Morano
bioRxiv 2026.07.13.738256； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.13.738256
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.07.13.738256v1?rss=1
🏷️ Hsp42 二硫键形成 氧化还原调控 分子伴侣 蛋白质寡聚化 酵母