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谷氨酸脱氢酶（GDH）是一种受到高度调控的关键酶，催化谷氨酸可逆性氧化脱氨生成α-酮戊二酸，使其处于连接氨基酸分解代谢与能量生成的关键枢纽位置，同时为尿素合成及其他含氮代谢途径提供氨。早期研究表明，牛源GDH（bGDH）与其人类同源蛋白具有98%的序列一致性，并可组装成具有改变的变构响应的聚合丝状结构。直到相对较近时期，人们才认识到丝状化是酶调控的一种广泛机制，这促使对GDH中这些早期观察结果进行重新评估。在此，我们利用高分辨率冷冻电子显微镜（cryo-EM）表明，bGDH六聚体通过相互的antenna相互作用进行组装，这种组装抵消了与GTP抑制相关的构象变化，从而揭示了丝状化如何重塑GDH的变构调控，并对人类疾病的治疗具有重要意义。
丝状聚集诱导的谷氨酸脱氢酶GTP抑制减弱的结构机制 | bioRxiv
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丝状聚集诱导的谷氨酸脱氢酶GTP抑制减弱的结构机制
查看 ORCID 个人资料 Zelin Shan， Noura I Darwish， 查看 ORCID 个人资料 Andres Rivero-Gamez， Timothy C Strutzenberg， 查看 ORCID 个人资料 Dmitry Lyumkis， 查看 ORCID 个人资料 Nancy C Horton
doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.06.736867
Zelin Shan 1 索尔克生物研究所； 在 Google Scholar 上查找该作者 在 PubMed 上查找该作者 在持有人为作者/资助方，其已授予 bioRxiv 永久展示该预印本的许可。 本文依据 CC-BY-NC 4.0 国际许可协议 公开提供。
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发表于 2026 年 7 月 7 日。 下载 PDF 补充材料 电子邮件
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丝状聚集诱导的谷氨酸脱氢酶GTP抑制减弱的结构机制 Zelin Shan， Noura I Darwish， Andres Rivero-Gamez， Timothy C Strutzenberg， Dmitry Lyumkis， Nancy C Horton
bioRxiv 2026.07.06.736867； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.06.736867
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丝状聚集诱导的谷氨酸脱氢酶GTP抑制减弱的结构机制 Zelin Shan， Noura I Darwish， Andres Rivero-Gamez， Timothy C Strutzenberg， Dmitry Lyumkis， Nancy C Horton
bioRxiv 2026.07.06.736867； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.06.736867
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.07.06.736867v1?rss=1
🏷️ 谷氨酸脱氢酶 丝状聚集 变构调控 GTP抑制 冷冻电镜