- 2 次围观
Arp2/3复合物长期以来一直被认为仅在细胞中组装分支状肌动蛋白结构（如片状伪足、内吞斑、彗星尾等）。我们首次通过单分子追踪（SMT）表明，Arp2/3复合物以及SPIN90——其可激活Arp2/3复合物以成核非分支丝状结构——能够结合于基底皮层，并与应力纤维和黏着斑（FA）共同运动；与已知Arp2/3富集位点不同，这些结构采用线性肌动蛋白束。在U2OS细胞中敲除SPIN90可显著提高细胞集体迁移速率，同时降低细胞牵引力（肌球蛋白II和肌动蛋白速度）以及黏附能力（FA大小和成熟标志物）。SPIN90的SH3结构域与其衔接蛋白Nck1类似，在FA中表现出富集，提示这可能是SPIN90-Arp2/3复合物发挥活性的一个位置。综上，我们的发现表明，由SPIN90-Arp2/3成核的丝状结构也在线性应力纤维中发挥作用，在那里它们有助于界定牵引与黏附的力学特性，从而调控细胞运动。
qtang4{at}unl.edu
摘要
信息/历史
指标
补充材料
预览 PDF
摘要
长期以来，人们一直认为 Arp2/3 复合物仅在细胞中组装分支状肌动蛋白结构（如片状伪足、内吞斑块、彗星尾以及更多结构）。我们首次通过单分子追踪（SMT）表明，Arp2/3 复合物与 SPIN90——后者可激活 Arp2/3 复合物以成核非分支丝状结构——会结合于基底皮层，并与应力纤维和黏着斑（FA）共同移动；这些结构不同于已知富集 Arp2/3 的位点，后者采用的是线性肌动蛋白束。U2OS 细胞中 SPIN90 敲除显著提高了群体细胞迁移速率，同时降低了细胞牵引力（肌球蛋白 II 和肌动蛋白速度）以及黏附性（FA 大小和成熟标志物）。SPIN90 的 SH3 结构域与其衔接蛋白 Nck1 类似，在 FA 中表现出富集，提示这可能是 SPIN90-Arp2/3 复合物发挥活性的一个位置。综上，我们的研究结果表明，由 SPIN90-Arp2/3 成核的非分支丝状结构也在应力纤维中发挥功能，在那里它们通过帮助界定牵引与黏附的力学特性来调控细胞运动性。
利益冲突声明
作者声明不存在竞争性利益。
已声明的资助信息
美国国立普通医学科学研究所 R35GM160127
版权
本预印本的。 保留所有权利。未经许可不得转载使用。
返回顶部
上一页
下一页
发布于 2026 年 7 月 7 日。
下载 PDF
补充材料
电子邮件
感谢您关注并帮助传播 bioRxiv 的内容。
您的电子邮件
*
您的姓名
*
发送至
*
请输入多个地址，每行一个，或以逗号分隔。
您将要发送以下内容的电子邮件
非分支 SPIN90-Arp2/3 肌动蛋白促进应力纤维速度和黏着斑成熟
消息主题
（您的姓名）已从 bioRxiv 转发了一个页面给您
消息正文
（您的姓名）认为您可能希望查看 bioRxiv 网站上的此页面。
您的个性化留言
验证码
此问题用于测试您是否为人类访客，并防止自动化垃圾信息提交。
分享
非分支 SPIN90-Arp2/3 肌动蛋白促进应力纤维速度和黏着斑成熟
Luther W Pollard
Andrew J Steen
Qing Tang
bioRxiv 2026.07.06.736769; doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.06.736769
分享本文：
复制
引文工具
非分支 SPIN90-Arp2/3 肌动蛋白促进应力纤维速度和黏着斑成熟
Luther W Pollard
Andrew J Steen
Qing Tang
bioRxiv 2026.07.06.736769; doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.06.736769
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.07.06.736769v1?rss=1
🏷️ 肌动蛋白细胞骨架 Arp2/3复合物 SPIN90 应力纤维 黏着斑成熟 细胞迁移