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所有蛋白质都可以在核糖体上开始折叠，且许多蛋白质在很大程度上依赖共翻译折叠以获得其天然构象。然而，这一关键过程背后的分子细节在很大程度上仍不清楚，并且尚未被 AlphaFold 等结构预测方法所考虑。 为了探究活跃翻译过程中高分辨率的折叠过程，我们开发了一种氢-氘脉冲标记的新型应用方法。我们表明，两种蛋白质在延伸过程中依次形成稳定结构，而第三种蛋白质在活跃延伸期间仅有时间发生松散折叠。这种松散折叠在动力学上捕获了其 N 端，并改变了翻译后折叠途径，使其能够绕过一个易于聚集的中间体。 这些结果凸显了翻译与折叠之间关键的非平衡耦联，并揭示了促进稳健共翻译折叠的多样化策略。
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摘要 所有蛋白质都可以在核糖体上开始折叠，而许多蛋白质对于获得其天然构象而言，关键性地依赖于共翻译折叠。然而，这一关键过程背后的分子细节在很大程度上仍不清楚，并且未被 AlphaFold 等结构预测方法所纳入。为探测活跃翻译过程中的高分辨率折叠，我们开发了氢-氘脉冲标记的一种新型应用。我们表明，两种蛋白质在延伸过程中依次形成稳定结构，而第三种蛋白质在活跃延伸期间仅有时间发生松散折叠。这种松散折叠在动力学上捕获了其 N 端，并改变了翻译后折叠通路，使其能够绕过一个易聚集的中间态。这些结果凸显了翻译与折叠之间关键的非平衡耦合，并揭示了促进稳健共翻译折叠的多样化策略。
利益冲突声明 已声明的资助信息 Jane Coffin Childs Memorial Fund for Medical Research， https://ror.org/04yhme281 美国国立卫生研究院 R35GM149319 霍华德·休斯医学研究所
版权 本预印本的。 本文依据 CC-BY 4.0 国际许可协议 公开提供。
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发布于 2026 年 7 月 04 日。 下载 PDF 补充材料 电子邮件
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Amir Bitran ，Carlos Bustamante ，Susan Marqusee
bioRxiv 2026.07.03.736445； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.03.736445
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活跃翻译过程中蛋白质折叠的详细分子图景 Amir Bitran ，Carlos Bustamante ，Susan Marqusee
bioRxiv 2026.07.03.736445； doi： https://doi.org/10.64898/2026.07.03.736445
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🏷️ 共翻译折叠 蛋白质折叠 核糖体 氢氘脉冲标记 非平衡耦联