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蓝细菌是全球光合作用的主要贡献者，并因其在可持续绿色 H2 生产中的潜力而受到广泛研究。这一过程的核心是双向 [NiFe]-氢化酶 HoxEFUYH，然而其生理性氧化还原伙伴迄今仍未明确。铁氧还蛋白、NAD(H) 和 NADP(H) 均曾被提出为其可能的伙伴，但由于缺乏具有活性的酶制备物，始终无法作出最终判定。 在本研究中，我们在严格厌氧条件下从 Synechocystis sp. PCC 6803 中纯化获得了完整的 HoxEFUYH 复合体，并揭示其兼具电子分岔与电子汇聚氢化酶的功能。在 H2 摄取过程中，HoxEFUYH 利用 NAD+ 和氧化型铁氧还蛋白；而在 H2 生成过程中，则严格要求同时存在 NADH 和还原型铁氧还蛋白；NADPH 不能支持这两种反应中的任何一种。通过将高分辨率冷冻电镜与生物化学及光谱学分析相结合，我们的数据表明，含黄素的还原酶模块通过一条延伸的铁硫簇链在电子上与催化性 [NiFe]-氢化酶核心相连，从而确立了电子分岔与电子汇聚电子流动的结构基础。 这些发现从根本上修正了 HoxEFUYH 的生理功能认识：它表明光合 H2 生产并非仅依赖光合作用电子，而是将来源于光反应的还原型铁氧还蛋白与来源于暗中碳水化合物氧化的 NADH 相偶联。这一结果要求重新评估当前蓝细菌绿色 H2 生产策略。
蓝细菌是全球光合作用的主要贡献者，并因其在可持续绿色 H2 生产中的潜力而受到广泛研究。该过程的核心是双向 [NiFe]-氢化酶 HoxEFUYH，然而其生理性氧化还原伙伴迄今仍未得到解析。铁氧还蛋白、NAD(H) 和 NADP(H) 均曾被提出为其可能的伙伴，但由于缺乏具有活性的酶制备，始终无法作出最终判定。在本研究中，我们在严格厌氧条件下从 Synechocystis sp. PCC 6803 中纯化获得了完整的 HoxEFUYH 复合体，并揭示其兼具电子分叉型和电子汇聚型氢化酶功能。在 H2 摄取过程中，HoxEFUYH 利用 NAD+ 和氧化型铁氧还蛋白；而在 H2 生成过程中，则严格需要 NADH 和还原型铁氧还蛋白，NADPH 不能支持任一反应。结合高分辨率冷冻电子显微镜以及生物化学和光谱学分析，我们的数据表明，含黄素还原酶模块通过一条延伸的铁硫簇链在电子上连接至催化性 [NiFe]-氢化酶核心，从而界定了电子分叉与电子汇聚流动的结构基础。这些发现从根本上修正了 HoxEFUYH 的生理功能认识，表明光合 H2 生成并非仅依赖于光合作用电子，而是将来源于光反应的还原型铁氧还蛋白与来源于暗态碳水化合物氧化的 NADH 偶联起来。这一结果要求重新评估当前蓝细菌绿色 H2 生产策略。
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.06.25.734504v1?rss=1
🏷️ 蓝细菌 光合产氢 氢化酶 电子分岔 铁氧还蛋白 冷冻电镜
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