通过工程化藻蓝蛋白和别藻蓝蛋白三聚体调控捕光蛋白组装

藻胆蛋白形成对光合作用光捕获至关重要的寡聚组装体。在此，我们对来自嗜热聚球藻（Thermosynechococcus elongatus）的藻蓝蛋白（TeCPC）和别藻蓝蛋白（TeAPC）进行了工程化改造，通过抑制六聚体形成来稳定定义明确的三聚体。基于结构指导、针对保守甘氨酸残基的替换（TeCPC G29R、TeAPC G21R）在六聚体界面引入了空间位阻。于大肠杆菌（Escherichia coli）中的重组表达产生了具有近似天然发色团修饰水平的全蛋白。生物物理与结构分析证实形成了均一的三聚体，且不存在更高阶组装体。热学测量表明其呈协同展开，支持结构均一性。这些工程化三聚体为研究藻胆蛋白中的能量转移提供了稳健的模型。

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