利用两种互补的蛋白质-蛋白质相互作用检测方法捕捉芳烃受体激活的早期事件

芳香烃受体（AHR）是一种配体激活型转录因子，使细胞能够适应环境、营养和代谢信号。配体结合后，AHR 转位进入细胞核，与芳香烃受体核转位蛋白（ARNT）形成异源二聚体，并调控基因表达。当前测量 AHR 活性的方法依赖于转录读出，而这种读出会因细胞类型和配体不同而变化。本文介绍了两种基于蛋白质-蛋白质相互作用的互补性检测方法，通过监测 AHR-ARNT 复合物的形成来检测 AHR 的激活。分裂荧光素酶（NanoBiT）和双分子荧光互补（BiFC）能够在不依赖转录输出的情况下检测 AHR 激活，并可在多种配体和细胞背景下捕捉激动剂和拮抗剂依赖的 AHR 调节。NanoBiT 可实现对 AHR 二聚化的快速、实时分析，而 BiFC 则支持在亚细胞分辨率下对 AHR 相互作用进行成像。这些检测方法还可捕捉 AHR 信号传导的其他特征，包括其与伴侣蛋白的解离，或 HIF-1 介导的对 ARNT 的竞争，并能够在生物学样本中检测 AHR 激活。因此，这两种检测方法为研究 AHR 信号传导提供了多功能工具。

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🏷️ 芳烃受体 蛋白质相互作用 AHR-ARNT二聚化 NanoBiT 双分子荧光互补 信号转导