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细胞骨架通过由蛋白质丝状结构——肌动蛋白丝、微管和中间丝——构成的相互连接的网络，决定细胞形状、力学性质和运动能力。这些结构的集体功能依赖于这些丝状系统之间的串扰，然而，丝状结构之间相互作用的物理基础仍然缺乏充分理解。肌动蛋白丝与波形蛋白中间丝及其网络在细胞内经常共定位，并共同调控收缩性、力传递和力学韧性，这表明它们之间存在功能协作。然而，目前尚不清楚这些相互作用是来源于丝与丝之间的直接相互作用，还是完全由辅助性交联蛋白介导。针对重构复合网络并通过流变学探测直接相互作用的研究得出了不一致的结果。 在这里，我们表明，单根肌动蛋白丝与波形蛋白中间丝确实能够直接相互作用，在不存在交联蛋白的情况下形成承载力的接触，其相互作用强度与此前报道的其他细胞骨架丝对相当。通过结合微流控和共聚焦显微镜的四光镊技术，我们在一系列离子环境下、受控条件中系统地探测了这些相互作用。我们发现，与其他丝对不同，离子强度的变化并不会显著影响肌动蛋白丝与波形蛋白丝之间相互作用的断裂力。然而，相互作用几何构型决定了可实现的相互作用强度，因为肌动蛋白丝有限的可拉伸性为可测力范围设定了上限。这一限制也妨碍了对相互作用参数的直接定量，而我们通过一种贝叶斯“去遮蔽”策略规避了这一问题，使得即使在肌动蛋白丝发生断裂的情况下，仍然能够推断键参数。此外，肌动蛋白成束提高了其抗断裂稳定性，从而能够检测到更高的相互作用力。这些发现表明，肌动蛋白与波形蛋白通过直接的丝间键形成了一个力学相互作用系统；我们的工作为肌动蛋白—波形蛋白串扰建立了一种不依赖蛋白连接子的最小物理基础，并定量表征了这两类丝之间的相互作用力。
细胞骨架通过相互连接的蛋白质丝状网络——肌动蛋白丝、微管和中间丝——决定细胞形态、力学性质和运动能力。这些丝状系统之间的串扰对其整体功能至关重要，然而丝状结构之间相互作用的物理基础仍然未被充分理解。肌动蛋白丝与波形蛋白丝及其网络在细胞内经常共定位，并共同调控收缩性、力传递和力学韧性，这表明它们之间存在功能协作。然而，这些相互作用究竟源于丝与丝之间的直接相互作用，还是完全由辅助性交联蛋白介导，仍不明确。利用流变学研究重构复合网络以探测直接相互作用的相关工作，得出了不一致的结果。
在本研究中，我们表明，单根肌动蛋白丝与波形蛋白中间丝确实能够直接相互作用，在不存在交联蛋白的情况下形成可承载力的接触，其相互作用强度可与此前报道的其他细胞骨架丝对相媲美。我们结合四光镊、微流控和共聚焦显微镜，在一系列离子环境下、受控条件中系统地研究了这些相互作用。我们发现，与其他丝对不同的是，离子强度的变化并不会显著影响肌动蛋白丝与波形蛋白丝之间相互作用的断裂力。然而，相互作用几何构型决定了可达到的相互作用强度，因为肌动蛋白丝有限的可拉伸性为可测力范围设定了上限。这一限制也对相互作用参数的直接定量造成约束；为此，我们采用一种贝叶斯“去遮蔽”策略，即使在肌动蛋白丝发生断裂的情况下，仍能够推断键合参数。此外，肌动蛋白成束可增强其抗断裂稳定性，从而能够检测到更高的相互作用力。这些发现表明，肌动蛋白与波形蛋白可通过丝状结构之间的直接键合作用形成一个力学耦合系统；我们的研究为肌动蛋白—波形蛋白串扰建立了一种不依赖蛋白连接子的最小物理基础，并定量表征了这两类丝状结构之间的相互作用力。
📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.06.11.731581v1?rss=1
🏷️ 细胞骨架 肌动蛋白丝 波形蛋白 丝间相互作用 光镊测量 力学生物学