Ca2+激活的CKL3通过磷酸化核孔蛋白58重编程核转运并执行效应子触发的免疫

植物中，核苷酸结合富亮氨酸重复受体（NLR）对病原体效应子的识别会通过抗性小体（resistosome）的形成激活效应子触发免疫（ETI），从而产生持续性的胞质 Ca2+ 内流，并最终导致感染位点发生程序性细胞死亡（PCD）和抗性。然而，将 Ca2+ 内流与 ETI 执行相联系的机制仍然是该领域的重要知识空白。 利用以中央运输通道核孔蛋白 58（Nup58）为探针的 TurboID 邻近标记技术，我们表明，ETI 诱导并非造成核转运失调，而是限制一般性的核运输，同时选择性增强防御相关蛋白的核导入。这种转换由升高的胞质 Ca2+ 驱动；Ca2+ 与 CASEIN KINASE 1-LIKE 3（CKL3）中保守的 Asp-149 结合，促进其与 Nup58 的相互作用并在 Ser-149 位点对 Nup58 进行磷酸化，从而改变核孔选择性。 本研究鉴定了 CKL3 和 Nup58 作为 ETI 的关键调控因子，通过建立从抗性小体介导的 Ca2+ 内流到核转运重编程及免疫执行的机制性联系，阐明了其在 ETI 中的作用。

植物中，核苷酸结合富亮氨酸重复受体（NLR）对病原效应子的识别通过抗性小体（resistosome）的形成激活效应子触发免疫（ETI），从而产生持续的胞质 Ca2+ 内流，并最终导致感染部位发生程序性细胞死亡（PCD）和抗性。然而，将 Ca2+ 内流与 ETI 执行联系起来的机制仍是该领域的重要知识空白。

我们以中央转运通道核孔蛋白 58（Nup58）为探针，采用 TurboID 邻近标记技术表明，ETI 诱导并非导致核转运失调，而是限制了普遍性的核运输，同时选择性增强了防御相关蛋白的核导入。这一转换由升高的胞质 Ca2+ 所驱动；Ca2+ 与 CASEIN KINASE 1-LIKE 3（CKL3）中保守的 Asp-149 结合，促进其与 Nup58 的相互作用并在 Ser-149 位点对 Nup58 进行磷酸化，从而改变核孔的选择性。

本研究鉴定出 CKL3 和 Nup58 是 ETI 的关键调控因子，并建立了从抗性小体介导的 Ca2+ 内流到核转运重编程及免疫执行的机制性联系。

📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.06.09.731143v1?rss=1

🏷️ 植物免疫 效应子触发免疫 核转运重编程 Ca2+信号 CKL3激酶 核孔蛋白Nup58