磷酸化依赖性的Hsp70分子伴侣调控促进客户蛋白招募

Hsp70家族的分子伴侣在维持蛋白质稳态中发挥关键作用，尤其是在细胞应激条件下。Hsp70的翻译后修饰，统称为“伴侣密码”，正日益被认为是伴侣功能的关键调控因素，然而其机制性贡献仍未被完全理解。在此，我们研究了Hsp70中一个保守磷酸化位点的功能意义，该位点对应于酵母Ssa1的丝氨酸326和人类HSPA8的丝氨酸329。 我们证明，DNA双链断裂应激会增加酵母细胞对Hsp70活性的依赖，凸显了分子伴侣在DNA损伤应答中的作用。Ssa1丝氨酸326磷酸化的缺失会损害多种依赖Hsp70的功能，包括朊粒隔离和糖皮质激素受体成熟，这表明该修饰对于伴侣活性的最佳发挥是必需的。 将这些发现扩展到人类细胞后，我们表明，同源的HSPA8丝氨酸329残基对于高效清除多聚谷氨酰胺聚集体是必需的。从机制上看，磷酸化缺陷型HSPA8-S329A突变体表现出降低的客户蛋白结合能力。综上，我们的研究鉴定出一种保守的磷酸化事件，该事件通过促进客户蛋白结合来增强Hsp70功能，从而为理解伴侣密码如何跨物种调控蛋白质稳态提供了新的见解。

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Hsp70 家族分子伴侣在维持蛋白质稳态方面发挥关键作用，尤其是在细胞应激条件下。Hsp70 的翻译后修饰，统称为“伴侣密码”，正逐渐被认识为伴侣功能的重要调控因子，然而其机制性贡献仍未被完全阐明。在持有人为作者/资助方，其已授予 bioRxiv 永久展示该预印本的许可。

本文依据 CC-BY 4.0 国际许可协议 公开提供。

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发布于 2026 年 6 月 3 日。

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Hsp70 伴侣蛋白的磷酸化依赖性调控促进客户蛋白募集

Yun Chen ，

Yu-Yen Wang ，

Yun-Li Yew ，

Yuan-Teng Chang ，

Ting-Yu Liu ，

Shu-Chun Teng

bioRxiv 2026.06.01.729190； doi： https://doi.org/10.64898/2026.06.01.729190

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Hsp70 伴侣蛋白的磷酸化依赖性调控促进客户蛋白募集

Yun Chen ，

Yu-Yen Wang ，

Yun-Li Yew ，

Yuan-Teng Chang ，

Ting-Yu Liu ，

Shu-Chun Teng

bioRxiv 2026.06.01.729190； doi： https://doi.org/10.64898/2026.06.01.729190

📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.06.01.729190v1?rss=1

🏷️ Hsp70分子伴侣 磷酸化修饰 蛋白质稳态 客户蛋白招募 DNA损伤应答 聚谷氨酰胺聚集体