解析一种无序伴侣蛋白在环境胁迫适应中的作用

内在无序蛋白（intrinsically disordered proteins，IDPs）缺乏稳定的三级结构，这使其能够介导灵活的分子相互作用。由于IDPs的生化功能仍知之甚少，其生理作用在很大程度上尚不明确，尤其是在光合生物中。本文以固氮蓝藻鱼腥藻（Anabaena）中的Alr0806为研究对象，对这一保守的盐度诱导型蓝藻IDP进行了表征。与数据库中预测的全长蛋白不同，实验分析表明该生物实际表达的是较短形式的Alr0806蛋白，这归因于翻译起始密码子的错误注释。纯化后的Alr0806是一种高度热稳定的蛋白，表现出高度无序蛋白的典型性质，包括在SDS-PAGE中的异常迁移。随着pH降低，Alr0806发生由无序到有序的转变，表明其具有结构柔性。值得注意的是，Alr0806利用其结构可塑性发挥伴侣蛋白和分子屏蔽体的功能，保护蛋白质免于聚集。此外，与这一功能一致的是，缺失Alr0806的鱼腥藻菌株在标准生长条件下以及盐/热胁迫响应过程中均表现出生长受损和光合作用减弱。上述发现确立了Alr0806在蓝藻生理中的关键作用，并为理解IDPs在光合生物中的生理功能提供了新的见解。

内在无序蛋白（IDPs）缺乏稳定的三级结构，这使其能够介导灵活的分子相互作用。由于IDPs的生化功能仍知之甚少，其生理作用在很大程度上仍不明确，尤其是在光合生物中。本文以固氮蓝细菌鱼腥藻（Anabaena）为材料，对一种保守的、受盐度诱导的蓝细菌IDP——Alr0806进行了表征。与数据库中预测的全长蛋白不同，实验分析表明该生物实际表达的是较短形式的Alr0806蛋白，这归因于翻译起始密码子的错误注释。纯化后的Alr0806是一种高度热稳定的蛋白，表现出高度无序蛋白的典型特性，包括在SDS-PAGE中的异常迁移。随着pH降低，Alr0806发生由无序到有序的转变，表明其具有结构柔性。值得注意的是，Alr0806利用其结构可塑性发挥伴侣蛋白和分子屏障的功能，保护蛋白质免于聚集。此外，与这一功能一致的是，缺失Alr0806的鱼腥藻菌株在标准生长条件下以及盐/热胁迫响应过程中均表现出生长受损和光合作用减弱。上述发现确立了Alr0806在蓝细菌生理中的关键作用，并为理解IDPs在光合生物中的生理功能提供了见解。

作者声明不存在任何竞争性利益。

感谢您关注并帮助传播bioRxiv的相关信息。

注意：要求提供您的电子邮箱地址仅用于将您识别为本文的发送者。

📄 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.06.01.729257v1?rss=1

🏷️ 内在无序蛋白 蓝藻 分子伴侣 环境胁迫适应 光合作用 蛋白质聚集保护