纳米狭缝中Aβ蛋白构象变化的间距作用

目的 金属表面对蛋白质分子具有吸附作用，然而在纳米尺度内，蛋白质分子构象受到狭缝的间距作用尚未明确。本文通过在分子动力学模拟中建立不同间距的金原子层，研究纳米级金属狭缝中蛋白质分子构象变化。方法 使用GOIP-CHARMM力场在Au （111） 金原子界面间对Aβ1-42蛋白单体进行分子动力学仿真，研究无狭缝的水溶液环境下和由5.0、5.5以及8.5 nm狭缝结构与Aβ蛋白相互作用及蛋白质构象变化。结果 当金狭缝结构间距从5.0 nm增加到8.5 nm，Aβ蛋白分子与两侧金层相互作用可由单表面吸附、双表面吸附过渡到无吸附。结论 Aβ蛋白分子在金狭缝结构中与表面发生相互作用，随狭缝间距和蛋白质分子距界面距离的变化，蛋白质分子的状态可能表现为单表面吸附、双表面吸附和无吸附3种状态。