泛素蛋白磷酸化修饰的功能与解析

泛素化是存在于真核生物中一种重要的翻译后修饰过程，参与调控包括蛋白质降解在内的多种生命活动。实现这一调控过程需要将一个由76个氨基酸组成的泛素蛋白共价连接到底物蛋白上。同时，泛素本身也存在多种翻译后修饰，包括泛素化、磷酸化、乙酰化等，进一步丰富了泛素的修饰类型，决定了底物蛋白不同的命运。近年来，伴随着第65位丝氨酸磷酸化泛素蛋白参与调控线粒体自噬这一突破性进展，泛素蛋白其余磷酸化位点的功能研究也获得越来越多的关注。本文根据目前已有的国内外研究和报道，总结了泛素蛋白已知的磷酸化修饰位点，梳理了泛素蛋白第12位和66位苏氨酸、第57位和65位丝氨酸等位点的磷酸化修饰对其生物物理特性带来的改变，并对相应修饰位点所涉及的生物学功能调控进行了综述。